实验室和工业中制备氨基酸的方法

试验室和工业中制备氨基酸的方法试验室中制备氨基酸的方法-安排层析法L纸层析法----分子极性纸层析法又称纸色谱法以纸为载体的色谱法固定相一般为纸纤维上吸附的水分，流淌相为不与水相溶的有机溶剂；也可使纸吸留其他物质作为固定相，如缓冲液，甲酰胺等将试样点在纸条的一端，然后在密闭的槽中用相宜溶剂进行绽开当组分移动肯定距离后，各组分移动距离不同，最终形成相互分别的斑点将纸取出，待溶剂挥发后，用显色剂或其他相宜方法确定斑点位置依据组分移动距离（Rf值）与已知样比较，进行定性用斑点扫描仪或将组分点取下，以溶剂溶出组分，用相宜方法定量（如光度法、比色法等X.凝胶层析法一分子大小，外形凝胶层析又称分子筛过滤、排阻层析等它的突出优点是层析所用的凝胶属于惰性载体，不带电荷，吸附力弱，操作条件比较温柔，可在相当广的温度范围下进行，不需要有机溶剂，并且对分别成分理化性质的保持有独到之处对于高分子物质有很好的分别效果凝胶层析是依据蛋白质分子量大小进行分别的技术，又称之凝胶过滤，分子筛层析或排阻层析.离子交换层析---离子亲和力离子交换层析法（ionexchangechromatography简称IEC）是从简单的混合物中，分别性质相像大分子的方法之一，依据的原理是物质的酸碱性、极性，也就是所带阴阳离子的不同电荷不同的物质，对管柱上的离子交换剂有不同的亲和力，转变冲洗液的离子强度和pH值，物质就能依次从层析柱中分别出来.亲和层析一分子亲和力生物体中很多大分子化合物具有与其结构相对应的专一分子可逆结合的特性，如抗原与抗体，酶与底物或抑制剂，激素与受体等，这种结合往往是专一的而且是可逆的，生物分子间的这种结合力称为亲和力，亲和层析的分别原理简洁地说就是通过将具有亲和力的两个分子中的一个固定在不溶性的基质（也称载体）上，采用分子间亲和力的特异性和可逆性，对另一个分子进行分别纯化被固定在基质上的分子称为配体，配体与基质共价结合，构成亲和层析的固定相，称为亲和吸附剂，蛋白质的生物特异性可以关心选择特异性的配体，一般是目的蛋白质与配体结合而不吸附杂质蛋白质吸附后再采用洗脱液的快速变换和加入竞争剂的方法进行洗脱.吸附层析---吸附力量吸附柱层析是以固体吸附剂为固定相，以有机溶剂或缓冲液为流淌相构成柱的一种层析方法其原理是采用吸附剂对混合试样各组分的吸附力不同而使各组分分别当采纳溶剂洗脱时，发生一系列吸附一解吸一再吸附一再解吸的过程，吸附力较强的组分，移动的距离小，后出柱；吸附力较弱的组分，移动的距离大，先出柱二.工业中制备氨基酸的方法:1离子交换法依据物质解离程度不同进行分别离子交换法分别物质的原理离子交换法系以离子交换树脂作为固定相，以水或含水溶剂作为流淌相当流淌相流过交换柱时，溶液中的中性分子及具有与离子交换树脂交换基团不能发生交换的离子将通过柱子从柱底流出，而具有可交换的离子则与树脂上的交换基团进行离子交换并被吸附到柱上，随后转变条件，并用适当溶剂从柱上洗脱下来，即可实现物质分别.沉淀法沉淀法是指在混合组分的溶液中加人与该溶液能互溶的溶剂，通过转变溶剂的极性而转变混合组分溶液中某些成分的溶解度，使其从溶液中析出如在含有糖类或蛋白质的水溶液中，分次加入乙醇，使含醇量逐步增高，逐级沉淀出分子量段由大到小的蛋白质、多糖、多肽在含皂苜的乙醇溶液中分次加入乙醛或丙酮可使极性有差异的皂苗逐段沉淀出来等.萃取法采用化合物在两种互不相溶（或微溶）的溶剂中溶解度或安排系数的不同，使化合物从一种溶剂内转移到此外一种溶剂中经过反复多次萃取，将绝大部分的化合物提取出来.吸附法吸附是一种物质附着在另一种物质表面上的缓慢作用过程吸附是一种界面现象活性炭吸附法，其与表面张力、表面能的变化有关引起吸附的推动力量有两种，一种是溶剂水对疏水物质的排斥力，另一种是固体对溶质的亲和吸引力废水处理中的吸附，多数是这两种力综合作用的结果活性炭的比表面积和孔隙结构直接影响其吸附力量，在选择活性炭时，应依据废水的水质通过试验确定对印染废水宜选择过渡孔发达的炭种此外，灰分也有影响，灰分愈小，吸附性能愈好；吸附质分子的大小与炭孔隙直径愈接近，愈简洁被吸附；吸附质浓度对活性炭吸附量也有影响在肯定浓度范围内，吸附量是随吸附质浓度的增大而增加的此外，水温柔pH值也有影响吸附量随水温的上升而削减，随pH值的降低而增大故低水温、低pH值有利于活性炭的吸附.结晶法采用混合物中各成分在同一种溶剂里溶解度的不同或在冷热状况下溶解度显著差异，而采纳结晶方法加以分别的操作方法.膜分别法在压力驱动下，借助气体中各组分在高分子膜表面上的吸附力量以及在膜内溶解-集中上的差异，即渗透速率差来进行分别现已成为比较成熟的工艺技术，并广泛用于很多气体的分别，提浓工艺工业发达我国称之为资源的制造性技术，目前主要有两种工艺流程，即正压法和负压法，前者适用于氧氮同时应用或对氧浓度要求较高的场合。