生物有机化合物复习课课件

生物有机化合物复习课欢迎大家参加生物有机化合物复习课这门课程将系统地介绍生命体中的重要有机化合物，包括碳水化合物、脂质、蛋白质、核酸、维生素、激素等物质的结构特点、化学性质和生物学功能我们将深入探讨这些分子如何参与生命活动，构建生命系统的基础通过这门课程，你将掌握生物有机化合物的基本知识，了解它们在生命过程中的重要作用，为进一步学习分子生物学、生物化学等学科打下坚实基础第一部分碳水化合物组成与特点碳水化合物是由碳、氢、氧三种元素组成的有机化合物，通常氢氧比例为，化学通式为这类物质在生物体内含量丰富，2:1CnH2Om是细胞中最主要的有机物之一分类体系根据分子结构复杂程度，碳水化合物可分为单糖、二糖和多糖三大类单糖是最简单的碳水化合物，不能被水解为更简单的化合物；二糖由两个单糖分子通过脱水缩合形成；多糖由大量单糖分子聚合而成生物学意义碳水化合物是生物体主要的能量来源，同时也是细胞结构的重要组成部分在新陈代谢过程中，碳水化合物可参与各种生化反应，为生命活动提供必要的物质和能量基础单糖的结构与性质分子组成开链结构环状结构单糖是最简单的碳水化合物，不能被水单糖在水溶液中可以以开链结构存在在水溶液中，大部分单糖分子会自发形解为更简单的化合物常见的单糖包括以葡萄糖为例，其开链结构中含有一个成环状结构环化过程中，醛基或酮基葡萄糖₆₁₂₆、果糖醛基，属于醛糖；而果糖的开链的碳原子与分子中的一个羟基发生反应C H O-CHO₆₁₂₆和核糖₅₁₀₅结构中含有酮基，属于酮糖这些，形成半缩醛或半缩酮结构葡萄糖通C HOC HO-CO-它们虽然分子式相似，但因为结构不同官能团决定了单糖的化学性质常形成六元环，称为吡喃型；五碳糖如而具有不同的性质核糖则形成五元环，称为呋喃型单糖的化学性质还原性水解反应脱水反应123含有游离半缩醛羟基的单糖具有还单糖作为最基本的糖单位，已不能在强酸条件下，单糖分子会失去水原性，能够还原斐林试剂和托伦试再被水解成更简单的糖类然而，分子，形成糠醛或羟甲基糠醛等化剂这一性质是由于单糖开链形式单糖的衍生物（如糖苷）在酸或特合物以五碳糖为例，脱水后生成中的醛基或酮基能够被氧化为相应定酶的催化下可以被水解，释放出糠醛，这是检测五碳糖的重要反应的醛酸葡萄糖、果糖等均具有还单糖单元和其他化合物六碳糖脱水则生成羟甲基糠醛，原性，是还原糖的典型代表进一步脱水可形成乙酰丙酸二糖的结构与性质蔗糖麦芽糖蔗糖由一分子葡萄糖和一分子果糖麦芽糖由两分子葡萄糖通过糖α-1,4-通过糖苷键连接而成，分子式苷键连接而成，分子式同样为α-1,2-为₁₂₂₂₁₁其特点是没₁₂₂₂₁₁其中一个葡萄C HO C HO有游离的半缩醛羟基，因此不具有糖的半缩醛羟基保持游离状态，因还原性蔗糖在酸或蔗糖酶的催化此麦芽糖具有还原性在酸或麦芽下可水解为等摩尔的葡萄糖和果糖糖酶的作用下，麦芽糖可水解为两，这个过程称为蔗糖的转化分子葡萄糖乳糖乳糖由一分子葡萄糖和一分子半乳糖通过糖苷键连接而成，分子式为β-1,4-₁₂₂₂₁₁由于葡萄糖的半缩醛羟基仍然游离，乳糖具有还原性乳CHO糖在乳糖酶的催化下可水解为葡萄糖和半乳糖，是哺乳动物乳汁中的主要糖类多糖的结构与性质淀粉1淀粉是植物中主要的储能多糖，由大量葡萄糖通过α-1,4-糖苷键连接而成它包括两种组分直链淀粉（占20-30%）和支链淀粉（占70-80%）直链淀粉由葡萄糖通过α-1,4-糖苷键连接成线性分子；而支链淀粉除了有α-1,4-糖苷键外，还有α-1,6-糖苷键形成的分支点纤维素2纤维素是自然界中最丰富的多糖，是植物细胞壁的主要成分它由葡萄糖通过β-1,4-糖苷键连接而成，形成线性分子链由于β-糖苷键的存在，纤维素分子呈直链状，分子间容易形成氢键，使纤维素具有很高的机械强度和化学稳定性糖原3糖原是动物体内的主要储能多糖，主要存在于肝脏和肌肉中它的结构与支链淀粉相似，由葡萄糖通过α-1,4-糖苷键连接，并有α-1,6-糖苷键形成分支但糖原的分支比支链淀粉更多更短，约每8-12个葡萄糖单位就有一个分支点多糖的生物功能储能作用结构支持作用保护作用淀粉和糖原是生物体内重要的储能物质以纤维素为代表的结构多糖是植物细胞壁某些多糖在生物体表面形成保护层，如细淀粉存在于植物细胞中，特别是种子、块的主要成分，为植物细胞提供机械支持和菌荚膜中的多糖可以保护细菌免受宿主免茎和块根等储藏器官，为植物生长发育提保护甲壳素是另一种重要的结构多糖，疫系统的攻击动物细胞表面的糖蛋白和供能量糖原则存在于动物的肝脏和肌肉是节肢动物外骨骼的主要成分，为其提供糖脂中的多糖部分也参与细胞识别和保护中，是动物体重要的能量储备形式保护和支持过程碳水化合物的生物学意义能量来源结构组成碳水化合物是生物体最直接、最主要的多糖如纤维素是植物细胞壁的主要成分1能量来源葡萄糖通过糖酵解和三羧酸；糖蛋白和糖脂是生物膜的重要组成部2循环被完全氧化，为细胞提供大量ATP分物质代谢信息传递4碳水化合物可转化为脂肪酸、氨基酸等细胞表面的糖类分子参与细胞间的识别3其他生物分子，参与生物体内的物质代和信息传递，在免疫应答和胚胎发育中谢网络起重要作用第二部分脂质多样的生物功能信号传导、能量储存、膜结构1复杂脂质2固醇类、磷脂、糖脂简单脂质3甘油三酯、蜡质基本组成单元4脂肪酸、甘油、长链醇脂质是一类在细胞中广泛分布的生物大分子，它们在水中不溶解，但能溶于非极性有机溶剂中脂质家族非常多样化，从简单的脂肪酸到复杂的固醇类和磷脂，它们在生物体内执行多种关键功能脂质不仅是能量储存的主要形式，也是细胞膜的基本构成成分，还参与信号传导、保温隔热等多种生理功能本部分将详细介绍脂质的结构特点、化学性质及其生物学功能脂肪的结构与性质甘油三酯1脂肪的基本单位，由一分子甘油与三分子脂肪酸形成饱和脂肪酸2碳链上不含双键，常呈固态，如棕榈酸、硬脂酸不饱和脂肪酸3碳链上含有一个或多个双键，常呈液态，如油酸、亚油酸脂肪即甘油三酯，是由一分子甘油与三分子脂肪酸通过酯键连接形成的化合物甘油是一种三羟基醇，而脂肪酸是一类长链羧酸，通常含有个碳原子脂肪酸的碳链长度和不饱和度决定了脂肪的物理性质12-24饱和脂肪酸碳链上不含双键，分子间可以紧密堆积，因此常温下呈固态，主要存在于动物脂肪中而不饱和脂肪酸碳链上含有一个或多个双键，这些双键使碳链形成弯曲，妨碍分子间的紧密堆积，因此常温下呈液态，主要存在于植物油中脂肪的化学性质水解反应加成反应（氢化）脂肪在酸、碱或脂肪酶的催化下，可以发生水解反应，分解为甘不饱和脂肪中的碳碳双键可以与氢气发生加成反应，这一过程称油和脂肪酸这一过程在人体消化系统中至关重要，胰脂肪酶能为氢化反应需要在金属催化剂（如镍）的存在下进行，将不饱催化食物中脂肪的水解，使其能被人体吸收利用和脂肪酸转变为饱和脂肪酸，同时将液态植物油转变为固态脂肪在碱性条件下，脂肪的水解反应称为皂化反应，生成的脂肪酸与碱形成脂肪酸盐（肥皂），这是传统肥皂制造的化学基础皂化氢化反应在食品工业中广泛应用，例如生产人造黄油和起酥油反应方程式为甘油三酯甘油脂肪酸钠然而，部分氢化过程中可能形成反式脂肪酸，研究表明反式脂肪+3NaOH→+3酸与心血管疾病风险增加有关因此，许多国家已开始限制食品中反式脂肪酸的含量磷脂的结构与性质磷脂基本结构两亲性特点12磷脂是一类含有磷酸基团的复磷脂分子具有明显的两亲性，杂脂质，其基本结构由甘油骨即同时具有亲水性和疏水性架、两条脂肪酸链和一个含磷其中，含磷的极性头基亲水，的极性头基组成常见的磷脂而两条脂肪酸链疏水这种特包括磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇殊的结构使磷脂在水环境中能胺等，它们在极性头基的组成自发形成有序排列，如单分子上有所不同层、双分子层、胶束或脂质体等结构双分子层形成3在水溶液中，磷脂分子自发排列成双分子层结构，亲水的磷酸头基朝向水相，而疏水的脂肪酸尾部彼此靠拢，远离水相这种双分子层结构是生物膜的基本骨架，为细胞和细胞器提供了一个半透性屏障，控制物质进出细胞固醇类胆固醇的结构特点生物膜中的作用胆固醇是动物细胞中最重要的固醇在细胞膜中，胆固醇分子嵌入磷脂类脂质，属于类固醇化合物其结双分子层中，其羟基与磷脂的极性构包括四个相连的环状结构（三个头基相邻，而疏水部分与磷脂的脂六元环和一个五元环），一个羟基肪酸尾部平行排列胆固醇的存在和一个烃基侧链羟基提供了轻微增强了细胞膜的机械强度，同时调的极性，而多环结构和烃基侧链则节膜的流动性在高温下减少膜的呈现疏水性，使胆固醇呈现两亲性流动性，在低温下防止膜过度僵化特征胆固醇的代谢意义胆固醇不仅是细胞膜的重要组成部分，还是许多生物活性分子的前体，如类固醇激素（如皮质醇、睾酮、雌二醇）、维生素和胆汁酸肝脏是胆固醇代谢D的主要场所，既能合成胆固醇，也能将其转化为胆汁酸排出体外脂质的生物学功能细胞膜组成信号分子磷脂和胆固醇是细胞膜的主要成分，形成生物膜的基本骨架磷脂双分子某些脂质衍生物如前列腺素、白三烯层提供了选择性通透的屏障，而膜蛋、血栓烷等是重要的信号分子，参与能量储存白则嵌入其中执行特定功能胆固醇细胞间的信息交流和生理过程调控调节膜的流动性和稳定性，使膜在保类固醇激素如皮质醇、睾酮和雌二醇保护功能甘油三酯是生物体内最主要的能量储持结构完整的同时具有一定的流动性也是由胆固醇衍生而来，调控多种生存形式，每克脂肪氧化可释放约38kJ脂肪组织不仅储存能量，还为内脏提理过程能量，是等量糖和蛋白质能量产量的供物理保护和缓冲皮下脂肪层提供两倍多脂肪主要储存在脂肪组织中隔热保温，维持体温稳定某些特化，形成能量库，在需要时可被动员用的脂质如蜡质形成保护层，防止水分于产生能量蒸发和病原体入侵2314第三部分蛋白质20410000+基本氨基酸结构层次种类数量自然界中蛋白质主要由20种氨基酸构成，它们通过蛋白质具有一级、二级、三级和四级四个结构层次人体内存在上万种不同的蛋白质，执行着结构支持不同排列组合形成多样的蛋白质分子，每个层次都对蛋白质功能至关重要、酶催化、信号传导等多种关键功能蛋白质是生命活动的主要承担者，几乎参与细胞中的所有生理过程它们由氨基酸通过肽键连接而成，形成具有特定空间构象的大分子蛋白质的功能多种多样，从提供结构支持，到催化生化反应，再到参与免疫防御，无处不在在本部分中，我们将探讨蛋白质的基本组成单元——氨基酸的结构与性质，蛋白质的多层次结构，以及蛋白质的各种生物学功能，理解这些知识对于深入理解生命过程至关重要氨基酸的结构氨基酸是蛋白质的基本结构单元，所有氨基酸都具有相同的基本结构一个中心碳原子（α碳）连接着一个氨基-NH₂、一个羧基-COOH、一个氢原子和一个侧链R基团正是这个R基团的不同，赋予了20种标准氨基酸不同的性质根据侧链的化学性质，氨基酸可分为非极性（如甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸等）、极性但不带电（如丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸等）和带电荷的氨基酸（如赖氨酸、精氨酸、谷氨酸等）这种多样性使蛋白质能够形成复杂的三维结构并执行多种功能氨基酸的化学性质两性电解质特性等电点与肽键形成pH氨基酸同时含有氨基₂和羧基每种氨基酸都有一个特定的值，在这个两个氨基酸分子可以通过一个氨基酸的羧基-NH-COOH pHpH两种官能团，因此可以作为酸也可以作为碱下，氨基酸的总电荷为零，这个值称为等与另一个氨基酸的氨基之间的缩合反应形成pH在水溶液中，氨基酸通常以两性离子形式电点当低于等电点时，氨基酸带正电荷肽键，同时释放一分子水肽键是一种特殊pH存在羧基失去质子成为⁻，而氨基得；当高于等电点时，氨基酸带负电荷氨的酰胺键，具有部分双键性质，使肽键平面-COO pH到质子成为₃⁺这种既含有正电荷又含基酸的这一特性在蛋白质分离和纯化技术中保持刚性肽键的这种特性对蛋白质二级结-NH有负电荷的状态称为两性离子得到广泛应用构的形成至关重要蛋白质的一级结构定义1蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸残基的线性排列顺序这一序列由基因编码决定，是蛋白质结构的基础一级结构决定了蛋白质的所有高级结构和最终功能肽链形成2氨基酸通过肽键连接形成多肽链肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基之间脱水缩合而成的共价键肽链有方向性，通常从N端（氨基端）到C端（羧基端）描述决定因素3蛋白质的一级结构由DNA中的遗传信息决定在蛋白质合成过程中，mRNA携带的遗传密码被翻译成特定的氨基酸序列序列中的每一个氨基酸都由DNA中的一个密码子（三个核苷酸）编码测定方法4蛋白质一级结构的测定通常采用蛋白质水解后的氨基酸分析、N端或C端测序、质谱分析等方法现代技术通常结合基因组学方法，通过DNA序列推导蛋白质序列蛋白质的二级结构螺旋结构折叠结构α-β-螺旋是蛋白质最常见的二级结构之一，呈现为规则的右手螺旋折叠是另一种重要的二级结构，由多条伸展的多肽链（称为α-β-β-状在螺旋中，多肽链的骨架围绕着一个假想的轴心盘旋，每链）通过氢键连接形成链可以平行排列（多肽链方向相同）α-β-个氨基酸的羰基氧与相隔个氨基酸残基的氨基氢或反平行排列（多肽链方向相反），后者更为稳定在折叠中-C=O

3.6-N-β-之间形成氢键，这种规则的氢键模式稳定了螺旋结构，氢键形成于不同多肽链段之间，而非同一链段内H螺旋的特点是紧密排列，每转个氨基酸，上升距离为折叠的特点是多肽链呈锯齿状伸展，氨基酸侧链交替指向折叠α-

3.6β-氨基酸的侧链指向螺旋外部，避免空间位阻某些氨的两侧折叠在蛋白质中通常呈现为片层结构，多条链并

0.54nmβ-β-β-基酸如丙氨酸、亮氨酸和谷氨酸等倾向于形成螺旋，而脯氨酸排排列，形成类似折叠的纸扇的结构某些氨基酸如缬氨酸、异α-则会破坏螺旋结构亮氨酸和苯丙氨酸等倾向于形成折叠β-蛋白质的三级结构空间构象侧链相互作用12蛋白质的三级结构是指整个多肽蛋白质三级结构的稳定主要由氨链在三维空间中的折叠方式，即基酸侧链之间的各种非共价相互二级结构元件如何进一步弯曲和作用维持，包括氢键、离子键（折叠，形成紧凑的三维结构这盐桥）、疏水相互作用和范德华种空间构象对蛋白质的功能至关力其中，疏水相互作用是最主重要，因为它决定了分子表面的要的稳定力量，促使非极性侧链形状和化学性质，从而影响蛋白倾向于聚集在蛋白质内部，远离质与其他分子的相互作用水环境，形成疏水核心二硫键的作用3二硫键是由两个半胱氨酸残基的巯基氧化形成的共价键，它可-SH-S-S-以连接多肽链的不同部分，增强蛋白质结构的稳定性二硫键通常出现在分泌蛋白和细胞外蛋白中，如胰岛素、免疫球蛋白等，帮助它们在细胞外环境中保持稳定蛋白质的四级结构亚基的组合血红蛋白的四级结构四级结构的意义蛋白质的四级结构是指两个或多个多肽链血红蛋白是四级结构的经典例子，由四个四级结构对许多蛋白质的功能至关重要（亚基）通过非共价键相互作用形成的蛋亚基组成两个链和两个链，每个亚基它可以提供多个活性位点，允许蛋白质同αβ白质复合体亚基之间的相互作用与维持都含有一个血红素辅基，可以结合一个氧时与多个底物相互作用；可以创造亚基界三级结构的力相似，包括氢键、疏水相互分子亚基之间的相互作用使血红蛋白具面，形成特殊的结合位点；还可以实现活作用、离子键和范德华力，但不包括共价有协同性，即一个亚基结合氧后，会增加性的协同调节，如血红蛋白对氧的结合和键（如二硫键）其他亚基结合氧的亲和力解离蛋白质的性质变性作用蛋白质变性是指蛋白质的高级结构（二级、三级、四级结构）被破坏，而一级结构（氨基酸序列）保持不变的过程变性可由多种因素引起，包括温度升高、pH变化、有机溶剂、重金属离子、强尿素和表面活性剂等变性导致蛋白质失去其天然构象和生物活性，例如煮鸡蛋时，蛋白质受热变性，从透明流动的液体变成白色固体某些温和条件下的变性是可逆的，去除变性剂后，蛋白质可以恢复其天然构象，这一过程称为复性等电点蛋白质等电点是指蛋白质净电荷为零的pH值在等电点时，蛋白质分子上的正电荷和负电荷数目相等，分子间静电排斥最小，容易聚集沉淀不同蛋白质由于氨基酸组成不同，等电点各异等电点是蛋白质重要的物理化学特性，在蛋白质分离纯化中有重要应用例如，等电点沉淀法利用pH调节使目标蛋白质达到等电点沉淀；等电聚焦电泳则利用蛋白质在电场中向与其电荷相反的电极移动，最终在其等电点处停留的原理进行分离蛋白质的生物学功能结构支持酶催化结构蛋白如胶原蛋白、角蛋白为组织提2供机械支持和保护蛋白质作为酶催化几乎所有生化反应，1降低活化能，提高反应速率运输功能血红蛋白运输氧气，脂蛋白运输脂质，3膜转运蛋白协助物质跨膜信号传导5免疫防御激素受体、蛋白等参与细胞信号传导G，调控细胞活动4抗体识别并中和外来病原体，补体系统协助清除入侵者第四部分核酸遗传信息载体核酸是携带和传递遗传信息的关键生物大分子，包括脱氧核糖核酸和核糖核酸两类主要储存遗传信息，而DNA RNA DNA则参与将这些信息转化为蛋白质的过程RNA基本组成单位核酸的基本组成单位是核苷酸，每个核苷酸由一个含氮碱基、一个五碳糖（脱氧核糖或核糖）和一个磷酸基团组成核苷酸通过磷酸二酯键连接，形成核酸链生命的蓝图核酸是生命的分子基础，记录着生物体的遗传信息，指导蛋白质的合成，控制细胞的生长、繁殖和分化了解核酸的结构和功能对理解生命过程至关重要核苷酸的结构基本组成碱基类型五碳糖差异核苷酸是核酸的基本结构单位，由三部核酸中的碱基分为两类嘌呤和嘧啶和的另一个主要区别在于五碳DNA RNA分组成一个含氮碱基、一个五碳糖和嘌呤包括腺嘌呤和鸟嘌呤，含有两糖的类型含有脱氧核糖，其A G DNA2-2一个磷酸基团这三部分通过共价键连个相连的环；嘧啶包括胞嘧啶、胸腺位碳原子没有羟基；而含有核糖，C RNA接碱基与五碳糖连接形成核苷，核苷嘧啶和尿嘧啶，只含有一个环其位碳原子有一个羟基T U2再与磷酸基团连接形成核苷酸包含、、和四种碱基，而这一结构差异使比更不稳定，DNA A G CT RNA DNA核苷酸是细胞中能量货币的基本组成中被替代，含有、、和因为位羟基可参与水解反应同时，这ATP RNA T UAG C U2，也是许多辅酶如⁺、⁺的组这一差异是区分和的重要特征一差异也使两种核酸在形成三维结构时NAD NADPDNA RNA成部分，在生物体内扮演多种重要角色，也对核酸的功能有重要影响有不同的性质和功能的结构DNA双螺旋结构碱基配对原则主沟和次沟通常以双螺旋形式存在，由两条核苷酸双螺旋中，碱基按照特定规则配对腺双螺旋表面形成了两种不同大小的沟DNA DNA DNA链围绕共同轴心盘旋而成两条链方向相反嘌呤总是与胸腺嘧啶配对，形成两个氢主沟（较宽）和次沟（较窄）这些沟为蛋AT（一条，另一条），通过碱基之键；鸟嘌呤总是与胞嘧啶配对，形成三白质接触和识别特定序列提供了接口5→33→5GCDNA间的氢键相连双螺旋呈现右手螺旋，每隔个氢键这种配对原则（沃森克里克配对）许多结合蛋白如转录因子，通常通过主-DNA约纳米（个碱基对）完成一个完整旋转是复制和遗传信息传递的基础沟与特定序列相互作用，调控基因表达

3.410DNADNA的结构RNA单链结构1与DNA不同，RNA通常以单链形式存在，但可以通过分子内碱基配对形成局部双链区域和复杂的三级结构RNA分子中，腺嘌呤A与尿嘧啶U配对（而非胸腺嘧啶），鸟嘌呤G与胞嘧啶C配对，但还可能出现非标准配对，如G-U配对信使2RNA mRNAmRNA携带DNA中的遗传信息到核糖体进行蛋白质合成它是DNA某一基因片段的转录产物，包含编码蛋白质的密码子序列在真核生物中，成熟mRNA通常含有5帽子结构、5非翻译区、编码区、3非翻译区和多聚腺苷酸尾（poly-A尾）转运3RNA tRNAtRNA将氨基酸运送到核糖体，是蛋白质合成的关键组分它具有特征性的三叶草结构，一端连接特定氨基酸，另一端含有与mRNA上密码子配对的反密码子不同的tRNA识别不同的密码子，确保正确的氨基酸按序列加入到新合成的蛋白质中核糖体4RNA rRNArRNA与蛋白质一起构成核糖体，是蛋白质合成的场所rRNA不仅提供结构支持，还直接参与催化肽键形成的反应，展现出核酶的特性真核生物核糖体含有四种不同的rRNA（28S、18S、

5.8S和5S），细菌核糖体含有三种（23S、16S和5S）核酸的化学性质水解反应变性12核酸可以在酸、碱或特定核酸酶核酸变性是指双链核酸在高温、的催化下发生水解反应水解可极端值或变性剂（如尿素、甲pH以切断磷酸二酯键，将核酸分解酰胺）作用下，氢键断裂，双链为核苷酸不同的核酸酶有不同分离成单链的过程变性过程中的特异性，如专一水解，核酸溶液的紫外吸收值（DNase，专一水解某）会增加约，这一现DNA RNaseRNA260nm40%些核酸酶还可以在特定序列处切象称为超色效应，常用于监测割核酸链核酸变性程度复性3复性是变性的逆过程，指分离的互补单链在适当条件下重新配对，形成双链结构复性速率受多种因素影响，包括温度、离子强度、含量和互补程GC度复性是核酸杂交技术的基础，广泛应用于基因检测、克隆和测序等领域核酸的生物学功能遗传信息储存1DNA是遗传信息的主要载体，通过碱基序列编码生物体所有蛋白质的氨基酸序列以及非编码RNA的序列DNA双螺旋结构的稳定性和特异性碱基配对机制确保了遗传信息的准确储存和复制在细胞分裂过程中，DNA通过半保留复制方式将遗传信息传递给子代细胞遗传信息传递2中心法则描述了遗传信息从DNA到RNA，再到蛋白质的传递过程DNA通过转录作用合成mRNA，mRNA携带遗传信息到细胞质，其中的密码子序列在翻译过程中指导蛋白质的合成除了编码蛋白质外，DNA还编码多种功能性RNA，如tRNA、rRNA和各种调控RNA蛋白质合成3核酸在蛋白质合成中发挥核心作用mRNA提供氨基酸序列的模板；tRNA作为氨基酸的搬运工，将特定氨基酸运送到核糖体；rRNA构成核糖体的主要部分，并直接参与催化肽键形成整个过程高度精确，确保新合成的蛋白质具有正确的氨基酸序列和功能基因调控4多种RNA参与基因表达调控小干扰RNAsiRNA和微RNAmiRNA通过RNA干扰机制调控基因表达；长链非编码RNAlncRNA可影响染色质结构和转录过程；核糖开关Riboswitch能感知特定代谢物并调控相关基因的表达这些机制共同构成了复杂的遗传调控网络第五部分维生素维生素是一类人体必需但不能自身合成或合成不足的有机化合物，必须从食物中摄取它们在体内以极低浓度存在，却参与调控多种生理过程，是维持正常生命活动的必要物质根据溶解性，维生素可分为脂溶性维生素（A、D、E、K）和水溶性维生素（B族和C）脂溶性维生素可在体内储存，主要在脂肪组织和肝脏中；而水溶性维生素不易储存，多余的部分会通过尿液排出体外本部分将详细介绍各类维生素的结构特点和生物学功能脂溶性维生素维生素维生素维生素维生素ADE K维生素是一组具有视黄醇活维生素是一组类固醇化合物维生素是一组具有生物活性维生素包括植物来源的维生ADE K性的化合物，包括视黄醇（，主要形式为维生素（麦的生育酚和生育三烯酚化合素（叶绿醌）和细菌产生D2K1维生素）、视黄醛、视黄角钙化醇）和维生素（胆物，结构特点是含有一个铬的维生素（甲萘醌）其A1D3K2酸等其分子结构特点是含钙化醇）其结构特点是含满环和一个长侧链生育结构特点是含有一个甲基α-2--有一个环己烯环和一个多有一个断裂的类固醇环，形酚是人体内主要形式，具有萘醌环和一个侧链维生β-1,4-烯侧链视黄醇是视紫红质成开环结构维生素在皮肤强大的抗氧化作用，保护细素是血液凝固因子合成的必D K的组成部分，对视觉、生长中在紫外线作用下可由脱胞膜免受自由基损伤它对要辅因子，参与骨代谢和细7-、免疫和生殖功能至关重要氢胆固醇合成它调节钙磷维持生殖功能、神经系统和胞信号传导缺乏维生素会K缺乏维生素会导致夜盲症代谢，促进骨骼发育缺乏肌肉功能也很重要导致出血倾向A和干眼病维生素会导致佝偻病和骨质D疏松水溶性维生素维生素族1B维生素B族是一组水溶性维生素，包括B1（硫胺素）、B2（核黄素）、B3（烟酰胺）、B5（泛酸）、B6（吡哆醇）、B7（生物素）、B9（叶酸）和B12（钴胺素）等它们结构各异，但都含有氮原子，多数参与辅酶形成，在能量代谢、氨基酸代谢和神经功能中发挥关键作用维生素硫胺素2B1硫胺素分子由一个嘧啶环和一个噻唑环通过亚甲基桥连接而成它的活性形式硫胺素焦磷酸TPP是多种脱羧酶的辅酶，参与糖代谢和能量生成缺乏维生素B1会导致脚气病和威尔尼克-科尔萨科夫综合征，表现为周围神经炎和记忆障碍维生素核黄素3B2核黄素分子由一个异咯嗪环与一个核糖醇侧链构成它的活性形式黄素腺嘌呤二核苷酸FAD和黄素单核苷酸FMN是多种氧化还原酶的辅酶，参与能量代谢和细胞呼吸缺乏核黄素可导致口角炎、舌炎和皮炎维生素抗坏血酸4C抗坏血酸是一种六碳化合物，结构上与葡萄糖相关，含有一个内酯环和多个羟基它是一种强还原剂，参与胶原蛋白合成、铁吸收和自由基清除维生素C缺乏导致坏血病，表现为牙龈出血、伤口愈合不良和疲劳等症状维生素的生物学功能辅酶作用抗氧化作用许多维生素是酶的辅助因子，参与催化生化反某些维生素如维生素、和胡萝卜素具有C Eβ-应如维生素形成硫胺素焦磷酸，是抗氧化活性，可清除自由基，保护细胞免受氧B1TPP脱羧酶的辅酶；形成黄素腺嘌呤二核苷酸化损伤维生素是脂质双分子层中的主要抗B2E，参与氧化还原反应；是烟酰胺腺嘌氧化剂，保护膜脂不被氧化；维生素则在水FAD B3C呤二核苷酸NAD⁺的组成部分，参与细胞呼12相中清除自由基，并能再生氧化型维生素E吸和能量产生特殊生理功能基因表达调控各种维生素还有其特殊的生理功能维生素某些维生素及其代谢物可作为转录因子，直接A43对视觉至关重要，其衍生物视黄醛是视紫红质调控基因表达如维生素的活性代谢物视黄A的组成部分；维生素参与血液凝固因子的酸与视黄酸受体结合，调控多种基因的表达，Kγ-羧化修饰；维生素是红细胞形成和神经系影响细胞分化和发育；维生素的活性形式B12D统功能的必需物质；叶酸在合成和胎儿二羟基维生素通过与维生素受体结DNA1,25-D3D神经管发育中起重要作用合，调控钙磷代谢相关基因第六部分激素定义与特点激素是生物体内由特定腺体或细胞分泌的化学信使，通过血液运输到靶组织，在极低浓度下调控特定生理过程激素系统与神经系统共同构成了生物体内两大信息传递系统，维持机体内环境的稳态分类方式激素根据化学结构可分为三大类类固醇激素（如皮质醇、雌二醇）、氨基酸衍生物（如甲状腺素、肾上腺素）和肽类/蛋白质激素（如胰岛素、生长激素）不同类型的激素在合成、运输、作用机制和代谢方面有显著差异调节机制激素分泌通常受到负反馈调控，维持体内激素水平稳定下丘脑-垂体系统是内分泌系统的主要调控中心，通过释放各种调节因子和促激素，控制其他内分泌腺体的活动，形成复杂的激素调节网络类固醇激素结构特点肾上腺皮质激素性激素类固醇激素是一组源自胆固醇的脂溶性激肾上腺皮质分泌三类类固醇激素糖皮质性激素包括雄激素（如睾酮）、雌激素（素，具有特征性的四环结构（三个六元环激素（如皮质醇）、盐皮质激素（如醛固如雌二醇）和孕激素（如孕酮）雄激素和一个五元环）不同类固醇激素之间的酮）和少量性腺皮质激素皮质醇调节糖主要由睾丸产生，促进男性第二性征发育区别主要在于环上连接的官能团和侧链、蛋白质和脂肪代谢，具有抗炎和免疫抑；雌激素和孕激素主要由卵巢产生，调控由于脂溶性，类固醇激素能轻易通过细胞制作用；醛固酮则调节体内钠、钾平衡和女性生殖周期和第二性征发育肾上腺也膜，直接作用于细胞内受体血压这些激素对维持机体应激反应和内分泌少量性激素，对两性均有重要作用环境稳态至关重要肽类激素结构特点胰岛素其他重要肽类激素肽类激素由氨基酸通过肽键连接而成，分胰岛素是由胰腺β细胞分泌的一种小型蛋白垂体前叶分泌多种肽类激素，包括生长激子量从小肽（如3个氨基酸的促甲状腺素释质激素，由A链（21个氨基酸）和B链（30素、促肾上腺皮质激素、促甲状腺激素和放激素）到大型蛋白质（如191个氨基酸的个氨基酸）通过两个二硫键连接而成它促性腺激素等，调控其他内分泌腺体的活生长激素）不等与类固醇激素不同，肽是体内唯一降低血糖的激素，促进葡萄糖动垂体后叶释放缩宫素和抗利尿激素，类激素水溶性强，不能直接通过细胞膜，进入肌肉和脂肪细胞，同时抑制肝糖原分分别调控子宫收缩和水分重吸收此外，需要通过膜表面受体发挥作用解和糖异生胰岛素缺乏或靶细胞对其不胰高血糖素、胰岛素样生长因子、降钙素敏感导致糖尿病和甲状旁腺素等肽类激素在代谢调控中也发挥重要作用激素的作用机制膜受体途径核受体途径水溶性激素（如肽类激素、蛋白质激素和儿茶酚胺类）主要通过脂溶性激素（如类固醇激素、甲状腺激素和维生素）易透过细D细胞膜表面的受体发挥作用这些受体大致可分为三类蛋白胞膜，主要通过细胞内的核受体发挥作用核受体是一类配体激G偶联受体、酶联受体和离子通道受体当激素与受体结合后，激活的转录因子，在没有激素结合时通常处于非活化状态，可能与活细胞内信号转导级联反应，最终导致细胞生理功能的改变抑制蛋白复合物结合当激素（配体）与核受体结合后，导致受体构象改变，使其能与以肾上腺素作用于蛋白偶联受体为例，激素结合后，受体激活上特定序列（激素响应元件）结合，并招募辅激活因子或GDNA蛋白，进而激活腺苷酸环化酶，生成第二信使辅抑制因子，调控基因转录活性这种机制直接影响蛋白质的合G cAMPcAMP随后激活蛋白激酶，通过磷酸化多种底物蛋白，调控细胞代谢成，作用较慢但持久，通常需要数小时至数天才能产生明显效应A和生理功能这种信号放大机制使激素能在极低浓度下产生显著效应第七部分酶生物催化剂加速生化反应而不改变化学平衡1高效特异2催化效率远高于无机催化剂，底物特异性强精密调控3活性受多种因素调控，确保代谢精确协调蛋白质本质4大多数酶是蛋白质，少数是RNA（核酶）酶是生物体内催化化学反应的分子，通过降低反应活化能，加速反应速率，而自身在反应前后不发生永久性改变酶的催化效率极高，在温和条件下能使反应速率提高10^6-10^12倍，使生物体内的生化反应能在常温常压下迅速进行酶的特异性是其最显著的特点之一，一种酶通常只催化一种或一类相似的底物，这种钥匙-锁关系确保了生物体内复杂代谢网络的有序进行本部分将深入探讨酶的结构特点、催化机制、动力学特性以及多种调节方式酶的结构整体结构活性中心大多数酶是球状蛋白质，具有复杂的三活性中心是酶分子中与底物结合并进行维结构根据结构复杂性，酶可分为单催化反应的特定区域，通常是一个三维体酶（由单条多肽链组成）和多聚体酶口袋或裂缝，由分散在氨基酸序列中但（由多条多肽链组成）多聚体酶的亚在空间上聚集的氨基酸残基构成活性基间相互作用可能影响酶的活性和调节中心的大小、形状和化学性质与底物高，如变构效应某些酶还含有非蛋白质度匹配，确保了酶的特异性活性中心组分，如辅基或辅酶，共同参与催化过通常包含催化残基（直接参与化学反应程）和结合残基（帮助底物定位）辅因子和辅酶许多酶需要非蛋白质组分才能发挥催化活性这些组分称为辅因子，包括无机离子（如Mg²⁺、Zn²⁺、Fe²⁺等）和有机分子（辅酶）辅酶通常由维生素衍生而来，如NAD⁺（由烟酰胺衍生）、FAD（由核黄素衍生）、辅酶A（由泛酸衍生）等辅因子可能直接参与催化，提供反应必需的基团，或帮助底物与酶正确结合酶的特性高效性专一性可调节性酶具有极高的催化效率，酶对底物的识别高度特异酶的活性受多种因素调控能使反应速率提高数百万，一种酶通常只催化一种，使细胞能根据生理需要倍甚至更多例如，碳酸或一类相似结构的底物调整代谢活动调节方式酐酶每秒可催化近百万个这种特异性基于底物与酶包括环境因素（如pH、CO₂分子与水反应；而过活性中心的精确互补配合温度、离子强度）影响；氧化氢酶的转换数（每个，包括空间构型匹配、疏底物和产物浓度调节；别酶分子每秒催化的底物分水相互作用、氢键和静电构效应（非底物分子结合子数）可达到4000万酶相互作用等专一性的程到酶的别构位点，改变活通过多种机制提高反应速度因酶而异，有些酶（如性中心构象）；共价修饰率，包括降低活化能、提胰蛋白酶）只对特定肽键（如磷酸化、甲基化）；高有效碰撞频率和正确定位点具有选择性，而另一以及基因表达水平的调控向底物分子些酶（如己糖激酶）则可（改变酶的合成速率）接受多种相关底物酶促反应动力学底物浓度反应速率酶促反应动力学研究酶催化反应的速率与影响因素间的关系米氏方程（Michaelis-Menten方程）是描述这一关系的基本模型，表示为v=Vmax×[S]/Km+[S]，其中v为反应速率，Vmax为最大反应速率，[S]为底物浓度，Km为米氏常数（当反应速率达到最大速率一半时的底物浓度）米氏常数Km是酶的重要特性参数，反映了酶与底物的亲和力Km值越小，表示酶与底物的亲和力越高最大反应速率Vmax则与酶的总量和转换数有关通过双倒数作图法（Lineweaver-Burk作图），可以从实验数据中确定Km和Vmax值，进而分析酶的动力学特性和抑制类型酶的抑制竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制竞争性抑制剂与底物在结构上相似，能与酶的非竞争性抑制剂不与底物竞争活性中心，而是反竞争性抑制剂只结合到酶-底物复合物上，而活性中心竞争结合当抑制剂占据活性中心时结合到酶的其他位点（别构位点），改变酶的不结合到自由酶上这导致酶与底物的结合更，底物无法结合，从而抑制反应进行这种抑构象，降低催化活性这种抑制不能通过增加紧密但催化效率降低，表现为Km值降低（似制可以通过增加底物浓度来部分或完全克服，底物浓度来克服，因为抑制剂与底物结合的位乎亲和力增加）而Vmax下降这种抑制也不因为高浓度底物能提高底物与抑制剂的竞争优点不同非竞争性抑制降低最大反应速率能通过增加底物浓度来克服，反而在高底物浓势Vmax，但不影响米氏常数Km度下抑制更明显第八部分生物膜选择性屏障生物膜是细胞和细胞器的边界，形成选择性屏障，控制物质进出，维持内环境稳态它不仅是分隔内外环境的结构，更是细胞与环境相互作用的接口动态结构生物膜是动态流动的结构，磷脂分子和膜蛋白能在膜平面内移动，这种流动性使膜具有自我修复能力，也是许多生理过程如胞吞、胞吐、细胞融合等的基础多功能平台生物膜是多种生命活动的场所，包括物质转运、信号识别与传导、能量转换、细胞识别和免疫应答等这些功能主要由嵌入膜中的各种蛋白质和特化的脂质微区执行生物膜的组成脂质双分子层膜蛋白生物膜的基本骨架是磷脂双分子层，由磷脂分子膜蛋白是生物膜的重要组成部分，约占膜总质量排列形成，其中亲水的磷酸头基朝向水相，疏水的根据与膜的结合方式，膜蛋白可分为整50%的脂肪酸尾链朝向膜内部这种结构形成了一个合蛋白（跨膜蛋白）和周边蛋白膜蛋白执行多疏水性屏障，阻止大多数水溶性物质自由通过种关键功能，包括物质转运、信号转导、细胞粘除磷脂外，生物膜还含有胆固醇（在动物细胞中附和酶催化反应等膜蛋白的分布和密度在不同12）、糖脂和少量其他脂类类型的生物膜中差异很大膜碳水化合物膜脂筏生物膜表面常含有糖类分子，主要以糖蛋白和糖生物膜中存在特化的微区域，称为脂筏，富含胆43脂的形式存在这些糖链位于细胞外侧，形成糖固醇、鞘脂和特定蛋白质脂筏比周围膜区域更衣（糖萼），参与细胞识别、细胞粘附和免疫应紧密排列，流动性较低，形成动态的功能平台答等过程血型抗原就是细胞表面特定糖脂的例这些微区在信号转导、物质转运和膜蛋白分选中子，它们决定了血型系统膜糖蛋白在病毒ABO发挥重要作用，也是某些病毒和细菌进入细胞的识别宿主细胞和免疫系统识别自身与非自身细胞入口中也起重要作用膜蛋白的类型整合蛋白周边蛋白整合蛋白（也称跨膜蛋白）是一类穿过脂质双分子层的膜蛋白，周边蛋白（外周蛋白）不穿透脂质双层，而是通过非共价相互作通常含有疏水性氨基酸构成的跨膜区域，嵌入在脂质双层中根用与膜表面或膜内蛋白结合这些相互作用包括静电相互作用（据穿膜结构的不同，整合蛋白可分为几种类型单次跨膜蛋白（与膜脂极性头基或膜蛋白带电区域结合）、疏水相互作用（与膜只有一个跨膜区域）、多次跨膜蛋白（有多个跨膜区域）和桶表面疏水区域部分插入）和蛋白质蛋白质相互作用（与整合蛋β--蛋白（由折叠形成筒状结构）白结合）β-整合蛋白执行多种重要功能通道蛋白和转运蛋白负责物质转运周边蛋白的功能多样细胞骨架蛋白（如肌动蛋白、微管蛋白）；受体蛋白识别胞外信号并转导到细胞内；酶催化膜相关的生化与膜相连，提供结构支持和细胞形态维持；某些酶（如蛋白激酶反应；锚定蛋白将细胞骨架与膜连接，提供结构支持由于嵌入）在活化后转位到膜表面执行功能；细胞粘附分子参与细胞细C-脂质双层中，整合蛋白只能通过去垢剂、有机溶剂或破坏脂质双胞和细胞基质相互作用周边蛋白可以通过改变离子强度、-pH层的方法从膜中分离或螯合剂处理等温和方法从膜上解离生物膜的流动镶嵌模型模型提出1流动镶嵌模型由Singer和Nicolson于1972年提出，是当前被广泛接受的生物膜结构模型该模型将生物膜描述为一个二维流体，其中脂质分子形成连续的双分子层，而各种蛋白质则如同冰山一样漂浮其中，有的穿透整个双层，有的只部分插入或附着于表面膜的流动性2生物膜具有显著的流动性，脂质和蛋白质可在膜平面内自由移动脂质分子主要进行两种运动侧向扩散（在膜平面内移动）和旋转（围绕垂直于膜平面的轴旋转）跨膜转移（从一层移动到另一层，也称翻转运动）则很少自发发生，通常需要特定酶（如磷脂翻转酶）的协助影响膜流动性的因素3膜的流动性受多种因素影响温度升高增加流动性；脂肪酸链越短、越不饱和，流动性越高；胆固醇在低温时增加流动性，在高温时限制流动性，起缓冲作用；膜蛋白的密度增加会降低流动性；细胞骨架与膜蛋白的相互作用可限制某些膜蛋白的移动功能区域化4尽管生物膜整体呈流动性，但并非均质的分子汤膜上存在功能区域化，如脂筏、共定位的蛋白质复合体、特化的膜域（如突触、紧密连接）等这种区域化对维持细胞极性、信号转导效率和特定膜功能至关重要区域化通过蛋白质-蛋白质相互作用、脂质-蛋白质相互作用和细胞骨架锚定等机制实现膜运输被动运输主动运输被动运输是物质沿浓度梯度（或电化学梯度）自发移动的过程，主动运输是逆浓度梯度（或电化学梯度）转运物质的过程，需要不需要能量输入有几种主要类型简单扩散是小分子（如₂能量输入根据能量来源不同，主动运输分为原发性主动运输和O、₂）和脂溶性物质直接穿过脂质双层的过程，速率与分子继发性主动运输原发性主动运输直接利用水解释放的能量CO ATP的大小、脂溶性和浓度梯度有关；促进扩散通过特定的膜载体蛋，如⁺⁺酶（钠泵）将个⁺泵出细胞，同时将个Na-K ATP3Na2白或通道蛋白进行，增加了极性分子或带电离子的透过率⁺泵入细胞，维持跨膜离子梯度K继发性主动运输利用一种物质沿其浓度梯度移动释放的能量，驱水通道蛋白（如）是一类特殊的通道蛋白，专门负责水分动另一种物质逆其浓度梯度转运它包括同向转运（两种物质朝AQP子的快速通过离子通道则允许特定离子跨膜移动，可以是持续同一方向移动）和反向转运（朝相反方向移动）如葡萄糖钠-开放的，也可以是门控的（受电压、配体或机械力控制）促进协同转运体利用⁺沿浓度梯度流入细胞释放的能量，将葡萄Na扩散仍然是沿浓度梯度移动，但具有底物饱和现象、分子特异性糖从肠腔转运到肠上皮细胞主动运输对维持细胞内环境稳态至和可被特定抑制剂抑制等特点关重要第九部分细胞信号传导信号分子信号转导细胞外信号分子与细胞表面或内部受体结合，1受体激活后触发级联反应，通过第二信使和蛋启动信号传导2白修饰放大信号信号终止细胞应答4负反馈机制和多种蛋白酶降解信号分子，防止信号最终导致细胞代谢变化、基因表达调控或3过度应答其他生理反应细胞信号传导是细胞接收、处理和响应外部或内部信号的过程，是多细胞生物协调各细胞活动的基础信号传导系统包括信号分子（配体）、受体、转导分子、效应器和靶蛋白这个系统使细胞能够感知和适应环境变化，协调生长、分化、代谢和凋亡等过程信号传导的特点是高度的特异性和灵敏度同一信号分子可能在不同细胞类型中引发不同的反应，这取决于细胞表达的受体类型和下游信号分子信号传导通路之间存在交叉对话，形成复杂的信号网络，使细胞能够整合多种信号并作出适当的生理反应信号分子类型水溶性信号分子水溶性信号分子包括多肽激素（如胰岛素、生长因子）、蛋白质激素（如生长激素）、氨基酸衍生物（如肾上腺素）和一些小分子传递物（如一氧化氮、一氧化碳）这类分子通常不能穿透细胞膜，因此主要通过与细胞表面受体结合发挥作用当水溶性信号分子与细胞表面受体结合后，受体构象发生变化，激活胞内信号传导级联反应，最终导致细胞生理功能的改变这类信号传导通常涉及第二信使的产生、蛋白质磷酸化级联和基因表达调控等过程水溶性信号分子的作用通常起效迅速但持续时间较短脂溶性信号分子脂溶性信号分子包括类固醇激素（如皮质醇、雌二醇、睾酮）、甲状腺激素、维生素D和视黄酸等由于脂溶性，这些分子能够直接穿透细胞膜，进入细胞内部，与胞内受体结合胞内受体主要是核受体家族成员，定位于细胞质或细胞核内脂溶性信号分子与核受体结合后，形成的复合物能够识别并结合到DNA上的特定序列（激素响应元件），直接调控基因转录与水溶性信号分子相比，脂溶性信号分子的作用通常起效较慢（需要几小时至几天），但持续时间较长，因为它们影响的是基因表达水平的改变细胞表面受体蛋白偶联受体酶联受体离子通道受体G蛋白偶联受体是最大的膜受体家族酶联受体是一类具有内在酶活性或直接与酶离子通道受体是一类配体门控的离子通道，G GPCR，有数百种不同类型其结构特点是含有七相关的膜受体最常见的酶联受体是受体酪当特定配体（如神经递质）结合时，通道开个跨膜螺旋，胞外区域负责识别配体，胞氨酸激酶，如胰岛素受体、表皮生长因放，允许特定离子（如⁺、⁺、⁺或α-RTK NaK Ca²内区域与蛋白相互作用当配体（如肾上腺子受体等这类受体通常含有单个跨膜区域⁻）通过这类受体主要存在于神经系统G Cl素、血清素、嗅觉分子）与受体结合时，受，配体结合导致受体二聚化，激活其胞内酪和肌肉细胞中，参与快速的信号传导例如体构象变化，激活相关的蛋白氨酸激酶域，引发自身磷酸化和下游底物的，神经肌肉接头处的烟碱型乙酰胆碱受体在G磷酸化乙酰胆碱结合后开放，引发肌肉收缩第二信使环腺苷酸环鸟苷酸1cAMP2cGMPcAMP是最早被发现的第二信使，由ATP在腺苷酸环化酶AC催化下生成当cGMP由GTP在鸟苷酸环化酶催化下生成，是另一种重要的环核苷酸第二信某些G蛋白偶联受体如β-肾上腺素受体被激活时，相关的G蛋白Gs激活AC使鸟苷酸环化酶有两种类型可溶性sGC和膜结合型pGCsGC主要被，增加cAMP产生cAMP主要通过激活蛋白激酶APKA发挥作用，PKA磷酸一氧化氮NO激活，参与血管舒张和血小板聚集抑制；pGC则被心房利钠肽化多种底物蛋白，调控细胞代谢、基因表达和细胞功能等肽类激素激活cGMP主要通过激活蛋白激酶GPKG发挥作用肌醇三磷酸和甘油二酯酸钙离子⁺3IP3DAG4Ca²当某些G蛋白偶联受体如α-肾上腺素受体或受体酪氨酸激酶被激活时，激活Ca²⁺是一种重要的第二信使，细胞休息状态下胞质Ca²⁺浓度很低约

0.1μM磷脂酶CPLC，催化磷脂酰肌醇4,5-二磷酸PIP2水解为IP3和DAGIP3是，而内质网腔内和细胞外Ca²⁺浓度较高1-2mM当受体被激活后，Ca²⁺水溶性的，迅速扩散到内质网，与IP3受体结合，促使内质网释放Ca²⁺到细通过电压门控通道、配体门控通道或店铺操作性钙通道进入细胞质，或从内胞质DAG留在膜上，与Ca²⁺共同激活蛋白激酶CPKC，引发一系列磷酸质网释放胞质Ca²⁺浓度升高激活多种蛋白质，如钙调蛋白、钙调蛋白依赖化反应性蛋白激酶等，调控细胞代谢、基因表达和细胞功能信号级联放大酶催化放大1一个活化的酶分子可催化多个底物分子的转化，实现第一级信号放大激酶级联放大2上游激酶激活多个下游激酶，每一级别都产生倍增效应第二信使扩散3第二信使分子在胞内扩散，激活大量效应分子，进一步放大信号转录放大4一个转录因子可激活多个基因表达，每个基因产生多个mRNA，每个mRNA又可翻译多个蛋白质分子信号级联放大是细胞信号传导的重要特征，使细胞能够对极低浓度的信号分子产生显著的生理反应在典型的信号级联反应中，一个信号分子可能引发数千甚至数百万个下游分子的活化，实现信号的大幅度放大以G蛋白偶联受体信号通路为例一个激素分子激活一个受体，一个受体激活多个G蛋白，一个G蛋白激活一个腺苷酸环化酶，产生数百个cAMP分子，每个cAMP分子激活一个PKA四聚体，释放多个催化亚基，每个催化亚基磷酸化多个底物蛋白，最终产生数百万倍的信号放大第十部分代谢组成与特点代谢是细胞内所有生化反应的总和，包括分解代谢（产能过程）和合成代谢（耗能过程）这些反应通过代谢途径有序连接，形成复杂的代谢网络，由酶精确调控，维持细胞内部环境的稳态能量转换代谢的核心功能是能量转换与利用细胞通过氧化分解碳水化合物、脂肪和蛋白质获取能量，并将这些能量以ATP形式储存，供各种生命活动使用ATP是连接分解代谢和合成代谢的桥梁，是细胞的能量货币调控机制代谢过程受到精密调控，包括酶活性调节（如变构效应、共价修饰）、酶合成调节（基因表达水平）以及整体协调（激素和神经系统调节）这些调控机制确保代谢活动与细胞需求相匹配，高效利用能量和原料糖酵解102反应步骤产量ATP糖酵解是一个连续的十步反应过程，将一分子葡萄每分子葡萄糖经过糖酵解产生2分子ATP，没有氧糖转化为两分子丙酮酸气参与的能量转换效率较低2产量NADH糖酵解过程中产生2分子NADH，后者携带高能电子用于后续呼吸链或发酵过程糖酵解是细胞分解葡萄糖获取能量的第一阶段，是所有生物体普遍存在的代谢途径在这个过程中，一分子葡萄糖C₆H₁₂O₆通过一系列酶促反应转化为两分子丙酮酸C₃H₄O₃，同时产生少量ATP和NADH糖酵解发生在细胞质中，不需要氧气参与，是厌氧条件下能量获取的主要途径糖酵解的关键调控酶有三个己糖激酶（反应1）、磷酸果糖激酶（反应3）和丙酮酸激酶（反应10）这些酶受到多种因素调控，包括底物水平、产物抑制和激素调节例如，高ATP和柠檬酸水平抑制磷酸果糖激酶活性，而AMP和果糖-2,6-二磷酸则激活该酶，确保糖酵解速率与细胞能量需求相匹配三羧酸循环循环反应起始反应1八步酶促反应构成循环，每转一圈氧化一分子乙丙酮酸脱氢形成乙酰CoA，进入三羧酸循环2酰CoA中间产物能量产生4循环中间体可用于氨基酸、脂肪酸和核苷酸等生每循环一次产生3NADH,1FADH₂,1GTP，携带3物分子的合成大量高能电子三羧酸循环（又称克雷布斯循环或柠檬酸循环）是有氧呼吸的核心环节，发生在线粒体基质中它是一个连续的循环反应，将糖酵解产生的丙酮酸完全氧化为二氧化碳和水，同时产生大量高能电子，这些电子通过NADH和FADH₂携带到电子传递链，最终用于ATP合成该循环的首轮反应是丙酮酸脱羧并与辅酶A结合形成乙酰CoA，随后乙酰CoA与草酰乙酸结合形成柠檬酸，开始循环循环中重要的调控酶包括柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶，它们受到ATP/ADP比率、NADH/NAD⁺比率以及某些特定中间产物浓度的调控，确保三羧酸循环速率与细胞能量需求协调电子传递链和氧化磷酸化复合物INADH脱氢酶复合物接收来自NADH的高能电子，将它们传递给辅酶Q，同时将质子泵出线粒体内膜这是电子传递链中最大的复合物，含有多个铁硫簇作为电子载体，是许多线粒体疾病的关键靶点复合物II琥珀酸脱氢酶复合物接收来自FADH₂的电子，传递给辅酶Q与其他复合物不同，它不泵出质子，因此从FADH₂获得的能量少于NADH该复合物也是三羧酸循环的一部分，将琥珀酸氧化为延胡索酸复合物III细胞色素bc1复合物将电子从辅酶Q传递给细胞色素c，同时泵出质子该复合物含有血红素和铁硫中心，是多种抗生素和杀菌剂的作用靶点，在生物进化中高度保守复合物IV细胞色素c氧化酶接收来自细胞色素c的电子，将它们传递给最终电子受体——氧气，形成水分子同时泵出质子，是电子传递链的最后一步，对于有氧呼吸至关重要脂肪酸氧化β-活化阶段1脂肪酸在进入氧化前需要先被活化脂肪酸在细胞质中与ATP和辅酶A反应，在脂酰CoA合成酶催化下形成脂酰CoA，这一过程消耗2个高能磷酸键活化后的脂肪酸通过氧化循环肉碱穿梭系统转运到线粒体基质中，准备进行β-氧化2β-氧化是一个四步循环反应过程

①脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶作用下脱氢，形成反式-2-烯酰CoA，产生一分子FADH₂；

②烯酰CoA水合酶催化加水形成L-3-羟酰CoA；能量产量

③羟酰CoA在3-羟酰CoA脱氢酶作用下再次脱氢，形成3-酮酰CoA，产生一分子NADH3；

④最后，硫解酶催化硫解反应，产生一分子乙酰CoA和缩短两个碳原子的脂酰CoA每经过一轮β-氧化循环，脂肪酸碳链缩短两个碳原子，产生一分子乙酰CoA、一分子FADH₂和一分子NADH乙酰CoA进入三羧酸循环进一步氧化；FADH₂和NADH则将电子传递给电子传递链，用于ATP合成以棕榈酸C16为例，完全氧化可产生106特殊情况4个ATP，能量效率远高于碳水化合物不饱和脂肪酸和奇数碳脂肪酸的β-氧化需要额外的酶参与不饱和脂肪酸需要异构酶和烯酰CoA还原酶处理双键；奇数碳脂肪酸最终会产生丙酰CoA，后者转化为琥珀酰CoA进入三羧酸循环某些长链和极长链脂肪酸的氧化起始于过氧化物酶体，随后产物转移到线粒体完成氧化蛋白质代谢蛋白质分解1蛋白质主要通过两种途径降解溶酶体途径和泛素-蛋白酶体途径溶酶体途径主要降解细胞外蛋白和膜蛋白，通过胞吞或自噬将蛋白质递送到溶酶体，在酸性蛋白酶作用下分解为氨基酸泛素-蛋白酶体途径降解细胞内蛋白，通过ATP依赖的方式，先用泛素标记待降解蛋白，再由26S蛋白酶体识别并分解氨基酸分解2氨基酸分解的第一步通常是脱氨基，由转氨酶或氨基酸氧化酶催化，将氨基转移到α-酮戊二酸上形成谷氨酸，后者在谷氨酸脱氢酶作用下释放氨，形成α-酮戊二酸脱去氨基后的碳骨架（α-酮酸）根据去向可分为产糖型、产酮型和两者兼有型氨基酸，分别进入糖异生、酮体生成或直接进入三羧酸循环的不同节点尿素循环3氨基酸代谢产生的氨具有神经毒性，需要迅速清除在哺乳动物中，肝脏通过尿素循环将氨转化为无毒的尿素排出体外尿素循环包括五个酶促反应，分别在线粒体和细胞质中进行

①氨与碳酸结合形成氨甲酰磷酸；

②氨甲酰磷酸与鸟氨酸反应形成瓜氨酸；

③瓜氨酸与天冬氨酸反应形成精氨基琥珀酸；

④精氨基琥珀酸裂解为延胡索酸和精氨酸；

⑤精氨酸水解为尿素和鸟氨酸，完成一个循环氨基酸合成4人体只能合成部分非必需氨基酸，包括丙氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、脯氨酸和甘氨酸这些氨基酸主要通过代谢中间产物如丙酮酸、草酰乙酸等合成必需氨基酸（如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等）的碳骨架不能由人体合成，必须从食物中获取光合作用光反应暗反应（卡尔文循环）光反应（也称明反应）发生在叶绿体的类囊体膜上，是光合作用暗反应（也称卡尔文循环）发生在叶绿体的基质中，是光合作用中依赖光能的部分光反应的核心是两个光系统（和）中不直接依赖光能的部分卡尔文循环利用光反应产生的和PSI PSIIATP协同工作，将光能转化为化学能利用光能将水分子裂解为，将二氧化碳固定并转化为有机物这一过程可分为三PSII NADPH氧气、质子和电子，电子经过电子传递链传递到，同时在跨个阶段碳固定、还原和再生PSI膜质子梯度的驱动下合成（光磷酸化）ATP在碳固定阶段，核酮糖二磷酸羧化酶加氧酶（）-1,5-/RuBisCO接收电子后，在光能的帮助下进一步激发电子，最终将电子催化₂与核酮糖二磷酸结合，形成两分子磷酸甘油酸PSI CO-1,5-3-传递给⁺，形成还原型整个光反应的净结果是；在还原阶段，磷酸甘油酸在和的帮助下还原为NADP NADPH3-ATP NADPH将光能转化为和这两种化学能形式，同时释放氧甘油醛磷酸；在再生阶段，部分甘油醛磷酸通过一系列反ATP NADPH-3--3-气作为副产品这些和将被用于后续的暗反应中合应重新形成核酮糖二磷酸，完成循环剩余的甘油醛磷ATP NADPH-1,5--3-成有机物酸则用于合成葡萄糖和其他有机物总结与回顾生命现象复杂生命现象由分子间相互作用与代谢网络共同决定1代谢网络2各类有机化合物通过代谢途径相互转化，形成统一整体调控系统3酶、激素和信号分子精确调控有机物合成与分解基本单元4碳水化合物、脂质、蛋白质、核酸等生物有机化合物在这门生物有机化合物复习课中，我们系统地学习了生命体中各类重要有机化合物的结构特点、化学性质和生物学功能从基本的碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸，到功能性小分子如维生素、激素，再到生物催化剂酶和信号分子，我们看到了生命的化学本质这些有机化合物并非孤立存在，而是通过复杂的代谢网络相互关联、相互转化在细胞内，碳水化合物可以转化为脂肪酸和氨基酸；氨基酸可以用于蛋白质合成或分解为能量；脂质既是能量储备，也是细胞膜的重要组成这些转化过程由酶精确催化，受到激素和信号分子的精密调控，共同构成了生命活动的物质基础通过学习这些知识，我们能更深入地理解生命的奥秘。