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第一部扬居面质化孽
一、逸揖题（〃给出的几个答当中选揖一个正淼答集）、含四个氮原子的氨基酸是
1、赖氨酸、精氨酸A B、酪氨酸、色氨酸C D、组氨酸、为获得不变性的蛋白质，常用的方法有E
2、用三氯醋酸沉淀、用苦味酸沉淀A B、用重金属盐沉淀、低温盐析C D、常温醇沉淀、向血清中加入等容积的饱和硫酸钱液，可使E
3、白蛋白沉淀白蛋白和球蛋白都沉淀A B^、球蛋白原沉淀、纤维蛋白原沉淀C D、只有球蛋白沉淀E、由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸构成的三肽可能有几种异构体4L-L-、、、、、、人体非必需氨基酸包括A3B6C9D10E
125、蛋氨酸、酪氨酸A B、亮氨酸、苯丙氨酸C D、异亮氨酸E、对于蛋白质的溶解度，下列叙述中哪一条是错误的？
6、可因加入中性盐而增高、在等电点时最大A B、可因加入中性盐降低、可因向水溶液中加入酒精而降低C D、可因向水溶液中加入丙酮降低E
7、某人摄取克蛋白质，其中克未被消化，经过小时后从尿中排出入55524克他处于20N,、总氮平衡、负氮平衡A B、正氮平衡、必须明确年龄而后判断C D、必然明确性别而后判断E、芳香族必需氨基酸包括
8、蛋氨酸、酪氨酸A B、亮氨酸、苯丙氨酸C D、脯氨酸E、含硫的必需氨基酸是
9、半胱氨酸、蛋氨酸A B、苏氨酸、亮氨酸C D、色氨酸E、蛋白质变性时不应出现的变化是
10、蛋白质的溶解度降低、失去原有的生理功能A B、蛋白的天然构象破坏、蛋白质分子中各种次级键被破坏C D、氨基甲酰天冬氨酸合成时的活化反应物是
101、天冬氨酸、磷酸稀醇式丙酮酸A B、氨基甲酰磷酸、三磷酸腺甘C D、在转氨基过程中了，毗哆醛与氨基酸形成
102、碱、酯键A SchiffB、氢键、肽键C D、下列氨基酸中为必需氨基酸
103、酪氨酸、半胱氨酸A B、亮氨酸、鸟氨酸C D、多巴胺是的前体
104、去甲肾上腺素、多巴A B、尿黑酸、甲状腺素C D、线粒体氨基甲酰磷酸合成酶的特性为
105、为所抑制、与喀咤生物合成有关A UTPB、活性较低、可为乙酰谷氨酸所激活C D、下列哪些物质是人体的必需氨基酸？
106、、A cysteineB asparticacid、、C tryptophanD alanine下列哪些氨基酸在哺乳动物体内能转变为酮体？
107、、A alanineB valine、、C leucineD phenylalanine、根据下列数据，经某一凝胶过滤柱后，最先被流洗出的样品是
108、肌红蛋白（分子量）、血清清蛋白（分子量）A
16.900B
68.
500、过氧化氢酶（分子量）、血红蛋白（分子量）C
221.
600.D
64200、下列哪些蛋白质分子中含有吓琳环
109、、A hemoglobinB DNAligase、、C chymotrypsinD RNApomerase、下列哪些物质是人体的非必需氨基酸？
110、、A HemoglobinB valine、C cytochromeD glycine、下列哪些氨基酸脱竣后的产物能使血管扩张、血压降低？
111、、A AsparagineB asparticacidC HistidineD Proline、在维系蛋白质反平行折叠结构中起最重要作用的是112B、氨基酸侧链之间的氢键A、静电吸引力B、二硫键C、多肽链中肽键上氨基与短基之间的氢键D、力E VanderWaals、对一个不纯的蛋白质样品不宜做下列哪项实验？
113、电泳、凝胶过滤A B、氨基酸序列分析、超速离心C D、苯丙氨酸与酪氨酸首先分解代谢成下列哪种物质，然后再进入三竣酸循环而被氧化
4、、A CitrateB a—Ketoglularate、、C FumarateD succinyl—CoA、苯丙酮酸尿症是由于人体内缺少下列哪些酶？115phanyl ketonuria、多巴脱色竣酶、尿黑酸氧化酶A B、苯丙氨酸羟化酶、苯丙氨酸酮戊二酸转氨酶C D、白化病是由于人体内缺乏下列哪种酶116Albinism、苯丙氨酸羟化酶、酪氨酸酶A B、多巴脱残酶、对羟基丙酮酸氧化酶C D在蛋白质的变性过程中，下列哪项性质不变？
117.、溶解度、螺旋的数量A Ba、生物学活性、氨基酸序列C D、在蛋白质的沉降平衡超速离心实验中最起决定作用的性质是118A、分子的性状、光吸收B、螺旋、分子量C aD、典型的球蛋白在水溶液中,其分子中下列哪些残基常处在分子内部？119pH
7、、A AspB His、、、用交联葡聚糖凝胶柱分离蛋白质时，通常C VaiD Glu
120、分子体积最大的蛋白质最先洗脱A、分子体积最小的蛋白质最先洗脱B、不带电荷的蛋白质最先洗脱C、没有吸附的蛋白质最先洗脱D、在中性溶液中下列哪种氨基酸带正电荷
121、谷氨酸、谷氨酰胺A B、丝氨酸、酪氨酸C D、精氨酸E、下列氨基酸中哪可提供一碳单位
122、、A histidineB aspartteacid、、C glutamicacid Dlysine、血红蛋白的氧合曲线呈形是由于123S、氧与血红蛋白各亚基的结合是互不相关的独立过程、第一个亚基与氧结合后增加其余亚A B基与氧的亲合力、第一个亚基与氧结合后降低其余亚基与氧的亲合力、氧使亚铁变为正C D铁、下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开？
124、漠化氟、-二硝基氟苯A B2,
4、■筑基乙醇、三氯乙酸C B D、腺甘蛋氨酸的甲基可转移给下列何种物质？125S-、琥珀酸、乙酰乙酸A B、去甲肾上腺素、同型半胱氨酸C D、氨基酸的.氨基脱下后，可以以下哪种化合物的形式运送？126a、、A glutamineB asparagine、、C Carboxylphosphate DUrea、下列哪种氨基酸是生酮氨基酸？
127、异亮氨酸、酪氨酸A B、亮氨酸、苯丙氨酸C D、苏氨酸E、下列哪种神经介质是从氨基酸经一步反应（脱装反应）而形成的？
128、肾上腺素、乙酰胆碱A B、多巴胺、氨基丁酸C DY-、参与联合脱氨基过程的维生素有
129、维生素、维生素、A BI、、B2B BiPP、维生素、、维生素C B6PP D BL、B
6、维生素、、E B2B
6、下列哪种说法是正确的？
130、蛋白质沉淀时常导致变性A、蛋白质加热至式必定变性B
60、蛋白质在等电点时必定沉淀C、蛋白质在处必定有吸收峰D280nm、蛋白质在变性时溶解度常常降低E、己知某人每日蛋白质食入量克，每排出氮量为克，则此人的氮平衡是处于
1315010、氮正平衡、氮负平衡A B、氮总平衡、无法计算C D、下列哪些是人体的必需氨基酸
132、、A asparticacid Bglycine、、C phenylalanineD folicacid、蛋白质在处的光吸收最主要是由于133280nm、色氨酸的㈣躲环A I、半胱氨酸的硫原子B、肽键C、苯丙氨酸的苯环D、酪氨酸的（苯）酚基E、某一种蛋白质在聚丙稀酰胺凝胶电泳时其迁移率和134SDS、氨基酸数成正比A、极性与非极性氨基酸的比例成正比B、带正电荷与带负电荷的氨基酸的比例成正比C、和其分子量的对数成正比D、以上都不对、肌肉中一般氨基酸代谢时脱氨基生成的主要途径是E135NK、转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用A L-、喋吟核甘酸循环的联合脱氨基作用B、氧化脱氨基作用C、氨基移换作用D、水解脱氨基作用、苯丙氨酸在体内代谢时可生成下列代谢产物E
136、苯乙尿酸、苯酸、口那朵A B C、肾上腺素、羟色胺、谷氨酸在蛋白质代谢中具有重要作用，因为D E5-
137、参与转氨作用、参与氨的贮存与利用A B、参与尿素的合成、参与一碳单位代谢、体内甲基供体有C D138A、蛋氨酸B、肾上腺素C、甜菜碱
139、生酮氨D、肌酸基酸有、谷氨酸A、异亮氨酸、调节C
140、缴氨酸B尿素合成的酶有、赖氨酸D、氨基甲酰磷酸合成酶A、精氨酸酶B、精氨酸代琥珀酸合成酶、精氨酸代琥珀酸裂解酶、关于蛋白质结构的叙述正确的C D141是、链内二硫键不是蛋白质分子构象的决定因素A、带正电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面,暴露在溶剂中B、蛋白质的一级结构是决定高级结构的重要因素C、只有极少数氨基酸的疏水侧链埋藏在分子内部、关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确D142的？、具有部分双键性质A、比一般单键短B C=N、与肽链相连的氢原子和氧原子呈反式结构C、肽键可以自由旋转D、测定蛋白质分子量的方法
143、聚丙稀酰胺凝胶电泳、聚丙稀酰胺凝胶电泳A BSDS、紫外分光光度法、纸层析C D、参与转移一碳单位的化合物有
144、甘氨酸、丝氨酸A B、谷氨酸、四氢叶酸、磷酸毗哆醛不参与下述酶的组成C D
145、氨基酸转氨酶、氨基酸脱酸酶A B、氨基酸脱水酶、氨基酸脱硫酶C D、氨基酸脱氢酶E、下述对血红蛋白的叙述哪项是错误的
146、血红蛋白由-亚基及亚基组成A B、血红蛋白的辅基为亚铁血红素B、血红蛋白的蛋白部分为球蛋白C、高铁血红蛋白具有携氧功能D、血红素的代谢转归为生成胆色素E、常用于开肽链端氨基酸测定的试剂147N、异硫氢酸苯酯、肌A B、二硝基苯、丹碳酰氯C
2.4D、苯乙内酰硫腺E、利用蛋白质颗粒带电荷性质进行的操作技术有
148、电泳、超速离心与超滤A B、凝胶过滤、紫外吸收C D、下列关于蛋白质结构叙述不正确的是
149、三级结构即具有空间构象A、各种蛋白质均具有
一、
二、
三、四级结构B、一级结构决定高级结构C、一螺旋属二级结构形式D a、无规卷曲是在一级结构基础上形成的E、解离曲线呈形折主要原因是150HbOz S、中含有、由四条肽链组成A HbFe3+B Hb、存在于红细胞内、由于别构效应C HbD、由于存在有E
2.3-DPG、下列化合物不能由酪氨酸合成
151、甲状腺素、肾上腺素A B、多巴胺、黑色素C D、肌肉中氨基酸脱氨基的主要方式是
152、联合脱氨基作用、谷氨酸氧化脱氨作用A BL-、转氨基作用、喋吟核甘酸循环C D、鸟氨酸循环E、下列氨基酸是先以前体形式结合到多肽中，然后再进行加工的153A、、Pro BGlu、、C GinD Hyp、E Ser、关于蛋白质的空间结构的叙述正确的有
154、蛋白质的二级结构包括螺旋、■片层、■转角和无规卷曲A Q-B
6、氨基酸侧链伸向蛋白质的分子表面B、只有极少数氨基酸的疏水侧链埋藏在分子内部C、链内二硫键也是蛋白质构象的决定因素D、以上都不正确E、胰蛋白酶主要水解
155、精氨酸或赖氨酸的竣基组成的肽键A、氨基末端肽键B、芳香族氨基酸残基组成的肽键C、中性脂肪族氨基酸组成的肽键D、装基末端肽键E、维系球蛋白三级结构稳定的最重要的键或作用力是
156、肽健、盐键A B、氢键、范德华力C D、疏水键E、免疫球蛋白经木瓜蛋白酶有限水解时157G、在恒定区将糖链打开A、生成二个能与抗原结合的片断和一个结晶片断B、在可变区将重链打开C、生成两个碎片，每一个都是由重链恒区的多肽组成D、以上都不对E、下列关于蛋白质的叙述那一项是不正确的？
158、蛋白质的糖基化及磷酸化可影响蛋白质的构象A、-片层的形成需要二硫键B
8、肽键的部分双键性质对蛋白质的二级结构形成极为重耍C、有些蛋白质可以两种不同的构象存在D、脑中氨的主要去路是159A、合成尿素、扩散入血B、合成噂吟、合成谷胺酰胺C D、合成喀咤E、下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开
160、澳化氢、-二硝基氟苯A B2,
4、-疏基乙醇、碘乙醇C BD、三氯醋酸E、在一个肽平面中，能自由旋转的价键有几个？
161、、、A2B3C
4、、D5E
6、典型的一螺旋是162Q、、、A
2.B C
4.6io
3.
613015、、D
4.416E3io、下列有关一螺旋的叙述，哪一项是错误的？
163、氨基酸残基之间形成的=©=与之间的氢键使—螺旋稳定A0H—N=a、减弱侧链基团之间不利的相互作用，可使螺旋稳定B Ra—、疏水作用使螺旋稳定C a—、在某些蛋白中，一螺旋是二级结构中的一种结构类型D a、脯氨酸和甘氨酸的出现可使—螺旋中断E a、表示的是蛋白质二级结构中何种类型？
164610、一转角、一折叠A8B B、一螺旋、自由回转C D、以上都不是E、下列关于二硫键的叙述，哪一项是错误的？
165、二硫键是两条肽链或者同一条肽链的两分子半胱氨酸之间氧化后形成的A、多肽链中的一个二硫键与毓基乙醇反应可形成两个筑基B、二硫键对稳定蛋白质的构象起重要作用C、.在某些蛋白质中，二硫键是一级结构所必需的如胰岛素D、二硫键对于所有蛋白质的四级结构是必需的、下列关于维持蛋白质分子空间结构的化E166学键的叙述，哪个是错误的？、,疏水作用是非极性氨基酸残基的侧链基团避开水、相互聚积在一起的现象A、在蛋白质分子中只存在=与之间形成氢键B C=O H—N=、带负电的竣基与氨基、胭基、咪哇基等基团之间可形成盐键C、在竣基与羟基之间也可以形成酯键D、一与一之间存在着范德华作用力E CH20H CH2OH、下列蛋白质分子中富含肺氨酸的是哪一种？167A、血红蛋白、肌红蛋白B、细胞色素、胶原蛋白C C D、胰岛素E、下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的168都有一级结构、都有二级结构A B都有三级结构、都有四级结构C D、二级及二级以上的结构统称空间结构E、在一个分子中，有几个谷氨酸变成了缀氨酸？169HbS、、A0B
1、、C2D
3、E
4、下列蛋白质中，具有四级结构的是
170、胰岛素、细胞色素A B C、酶、血红蛋白C RNA D、肌红蛋白、一条含有个氨基酸残基的多肽链，若只存在一螺旋，则其长度为:E171105a、、A
15.75nm B
37.80nm、、C
25.75nm D
30.50nmE
12.50nm、若含有个氨基酸残基的多肽链充分伸展呈线形，则长度为172105A、、
15.75nm B
37.80nm、C
25.75nm D
30.50nm、E
12.50nm、一纯品血红素蛋白含铁其最小分子量为多少道尔顿
1730.426%,Fe
56、、A11500B
12500、、C13059D
13146、E
14015、在时进行电泳，哪种蛋白质既不向正极移动也不向负极移动174pH
5.
12、血红蛋白A pI=
7.
07、鱼精蛋白B pl=
12.
20、清蛋白C pl=
4.
64、球蛋白D pl=
5.
06、球蛋白E pl=
5.
12、下列关于折叠片层结构叙述，那项是正确的？175B-、片层常呈左手螺旋A、-片层只在两条不同的肽链间形成B B、片层主要靠链问的氢键来稳定C B-、片层主要靠链间的疏水作用来稳定D、片层主要靠链内的氢键来稳定、下列关于蛋白质的螺旋的叙述，哪一项是正确的E176a-、属于蛋白质的三级结构A、多为右手螺旋，个氨基酸残基升高一圈B
3.
6、二硫键起稳定作用C、盐键起稳定作用D、以上都不对、下列关于人胰岛素的叙述，哪项是正确的E177A、由60个氨基酸残基组成,分成A、B和C三条链、由个氨基酸残基组成,B51分成A、两条链分成B、由个氨基酸残基组成,C
46、两条链A B、由个氨基酸残基组成,D65分成、和三条链分A BC、由个氨基酸残基组成,E86178成A、两条链B下列关于的叙述，哪项是正确HbA的？、是由两个亚基和两个亚基组成A B-Q2B
2、是由两个亚基和两个丫-亚基组成之丫B QJ、是由两个亚基和两个丫亚基组成以丫，C、是由两个基和两个-亚基组成D
58261、是由两个-亚基和两个-亚基组成，、镰刀形红细胞贫血病是由于的结构E Q6a26179HbA变化引起的，其变化的特点是:、-链的一端第六位谷氨酸残基被缴氨酸取代A HbA a N、-链的一端第六位谷氨酸残基被缴氨酸取代B HbAa C、-链的一端第六位谷氨酸残基被缴氨酸取代C HbA B N、链的一端第六位谷氨酸残基被缄氨酸取代D HbA B-C、.以上都不是、下列关于胰岛素的叙述，哪项是错误的？E
180、由胰岛的细胞生成A、前胰岛素原裂解成胰岛素原B、胰岛素原在细胞内转变成胰岛素C、胰岛素含有个氨基酸残基D
51、胰岛素含有一条链经二硫键与链连接、血红蛋白的辅基为E BC
181、血红素、.铁原吓咻A A B VI、铁原吓琳、铁原口卜咻C IXD X、铁原口卜咻E VDI血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于
182、分压的减少A、分压的减少BC
02、分压的增加C C
02、分压的增加D M、的增加E pH、前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基
183、碱性氨基酸残基A、酸性氨基酸残基B、羟基氨基酸残基C、疏水氨基酸残基D、亲水性氨基酸残基E、为了充分还原酶，除了应用筑基乙醇外，还需要，184RNA B-、过甲酸A、尿素B、调节到碱性C pH、调节到酸性D pHE、加热到50℃、下列有关肌球蛋白的叙述，哪个是正确的？
185、它是一种需要锌的酶A、它是一个球形对称分子B、它是一种的磷酸二酯酶C AMP、它是一种与肌动蛋白结合的蛋白质D、它的螺旋含量较低E a-、蛋白质三维结构的构象特征主要取决于
186、氨基酸的组成、顺序和数目A、氢键、盐键、范德华力和疏水力等构象维系力B、温度、和离子强度等环境条件C pH、肽链间及肽链内的二硫键D、各氨基酸间彼此借以相连的肽键E、具有四级结构的蛋白质特征是
187、分子中必定含有辅基A、含有两条或两条以上的多肽链B、每条多肽链都具有独立的生物学活性C、依赖肽键维系蛋白质分子的稳定D、以上都不对E、关于蛋白质亚基的下列描述，哪条是正确的？
188、一条多头肽链卷曲成螺旋结构A、两条以上多肽链卷曲成二级结构B、两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质C、每个亚基都有各自的三级结构D、以上都对E、胰蛋白酶原在肠激酶作用下切去一端的一个几肤后被激活成胰蛋白酶189N、八肽、六肽A B、五肽、三肽C D、二肽E、每个蛋白质分子必定具有的结构是
190、-螺旋结构、片层结构A B、三级结构、四级结构C D、含有辅基E、关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？
191、疏水基团位于分子内部A、亲水基团位于分子内部B、亲水基团及可解离基团位于分子内部C、竣基多位于分子内部D、二硫键位于分子表面E、蛋白质三级结构形成的驱动力是
192、范德华力、疏水作用力A B、氢键、二硫键C D、离子键E、关于的叙述下列哪一项是错误的？193IgG、每个抗体有两个抗原结合部位A、在多发性骨髓细胞瘤患者的尿中有不完整的免疫球蛋白B、轻链和重链都有恒定的末端氨基酸序列和可变的末端氨基酸序列C C-N-、保持免疫球蛋白链间结合的唯一化学力是非共价键D、抗体分子的形状为形结构E Y、下列那项不符合效应？194Bohr、浓度增高时，血红蛋白的氧解离曲线右移A C
02、效应的机制能用别构作用来解释B Bohr、的效应实际上是由于降低而引起的C C02pH、血红蛋白的某些咪唾基质子化，使血红蛋白的结构趋向紧密D、红细胞内-二磷酸甘油酸浓度增加，使血红蛋白与氧的亲和力增加E2,
3、下列那种分离蛋白质技术与蛋白质的等电点无关？
195、亲和层析A、等电点沉淀B、离子交换层析C、凝胶电泳法D、等电聚焦法E、蛋白质变性是由于
196、蛋白质一级结构的改变、蛋白质亚基的解聚A B、蛋白质空间构象的破坏、辅基的脱落C D、把何种氨基酸和-酮酸进行转氨反应的何种转氨酶最为重要197a、甘氨酸、蛋氨酸A B、丝氨酸、谷氨酸C D、精氨酸E、蛋白质分子个别肽键被破坏、转氨酶的辅酶是E
11、焦磷酸硫胺素、磷酸毗哆醛A B、硫辛酸、四氢叶酸C D、辅酶E A、一蛋白质分子中一个氨基酸发生了改变，这个蛋白
12、二级结构一定改变、二级结构一定不变A B、三级结构一定改变、功能一定改变C D、功能不一定改变E、蛋白质的变性伴随有结构上的变化是
13、肽链的断裂、氨基酸残基的化学修饰A B、一些侧链基因的暴露、二硫链的打开C D、氨基酸排列顺序的改变E、在电场中，蛋白质泳动速度取决于
14、蛋白质颗粒的大小、带净电荷的多少A B、蛋白质颗粒的形状、C DA+B、E A+B+C、某蛋白质的等电点为在的条件下进行电泳，它的泳动方向是:1575PH
6.
0、原点不动、向正极移动A B、向负极移动、向下移动C D、无法预测E、典型的螺旋中每圈含氨基酸残基数为16Q-、个、个A
4.6B
3.
6、个、个C
2.6D
5.
6、个E
10、体内肾上腺素来自哪种氨基酸
17、色氨酸、谷氨酸A B、苯丙氨酸、酪氨酸C D、精氨酸E、胰蛋白酶的作用点是
18、精氨酰
一、苯丙氨酰一A XB X、天冬氨酰
一、-精氨酸C XD X、亮氨酸代表氨基酸残基E X、胶原蛋白组成中出现的不寻常氨基酸是
19、乙酰赖氨酸、羟基赖氨酸A B、甲基赖氨酸、赖氨酸C D D-、破坏■螺旋结构的氨基酸残基之一是20Q、亮氨酸、丙氨酸A B、脯氨酸、谷氨酸、蛋白质生物合成的方向是C D
21、不直接参入维系蛋白质三级结构的化学键是
198、氢键、盐键A B、疏水键、二硫键C D、肽键E、多巴胺是下列那种物质的前体
199、去甲肾上腺素、多巴A B、尿黑酸、甲状腺素、在中性溶液中下列那些氨基酸带正电C C200荷、谷氨酸、谷氨酰胺A B、丝氨酸、赖氨酸C D、酪氨酸E
二、伍空巡、胰蛋白酶专一性地切断和的竣基端肽键
1、促黄体生成素释放激素是分泌的激素
2、蛋白质分子中的•螺旋结构靠氢键维持，每转一圈上升个氨基酸残基3a、一般说来，球状蛋白性氨基酸残基在其分子内核，氨基酸残基在分子外4表、丝一酪一丝一甲硫一谷一组一苯丙一精一色一甘用胰蛋白酶彻底水解后可得一个肽段
5、细胞色素的脱辅基蛋白与血红素辅基以键结合6C、肌球蛋白本身还具有酶的活性，所以当释出能量时就引起肌肉收缩
7、两条相当伸展的肽或同一条肽链的两个伸展的片段之间形成氢键的结构单元称为
8、最早提出蛋白质变性理论的科学家是9o、血红蛋白与氧结合的过程呈现效应，是通过的现象实现的，它10Hb Hb的辅基是由组织产生的扩散至红细胞，从而影响和的亲和力，o C02Hb Ch这称为氏效应、精氨酸的值为值为基值为其等电点时的11pKiCOOH
2.17,pK2NH3+
9.04,pK3M
12.98,pl值为天冬氨酸的值为值为pH pKiCOOH
1.88,pK2C00HH
3.65,o值为其值为pK3NH3=
9.60,plo、胶原蛋白是由股肽链组成的超螺旋结构的大分子蛋白质，并含稀有的12与残基，它们是在翻译后经作用加工而成的、膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同，可分为与两类
13、免疫球蛋白是由条肽链组成的血液蛋白，但它是由细胞产生的每条14肽链的端为,是识别特殊性抗原的活性区域，端部分为N Co、下丘脑分泌一种调节生殖生理的活性肽，其化学结构为焦谷一组一色一丝一酪一甘一亮一15精一脯一甘酰胺由于分子中含有与等残基，因此可考虑用竣甲基纤维素离子交换层析分离纯化；由于含有残基，因此可用分光光度计在280mn的吸收峰检测，并且在放射免疫测定中可用标记这活性肽的靶器官是,它刺激的释放、苯丙氨酸是人体的必需氨基酸，这是因为16o、镰刀状贫血血红蛋白分子链与正常人血红蛋白分子链间有个残17HbSB HbAB基的差别、胰岛素的分子量大约是
18、在糖蛋白中，糖经常与蛋白质的_,和残基相联结
19、一条肽链经胰蛋白酶水解，20Asn—His—lys—46p—Phe—Glu—lie—Arg—Glu—Tyr—Gly Argo可得到个肽、抗体就是球蛋白
21、肽经溟化氧处理后，在残基右侧的肽键被裂解，裂解后该残基变成22CNBr、继之后，与二人共同建立了蛋白质一级结构的测定技术，23Sanger获得了诺贝尔奖金、视紫红蛋白的辅基是24o、谷氨酸三个解离基团，它们的值分别为，和市售25pK o味精是谷氨酸的单钠盐，它在水溶液中的值为pl o、胰蛋白酶的专一性就是在残基右侧的肽键上水解
26、竣肽酶专一地从蛋白质的竣端切下氨基酸27B、胰岛素是分泌的多肽激素，是由前胰岛素原经专一性蛋白水解，失去端
28.N的成为再经肽酶激活失去肽，最后形成具有生物活性o的胰岛素、首先被发现的生长因子是29o、在某一特定之下，蛋白质带等量的正电荷与负电荷，该值是该蛋白的30pH pHo、蛋白质水溶液在也有缓冲作用，这主要由于蛋白质分子内基团的解离作用31pH
6、在生物膜内的蛋白质氨基酸朝向分子外侧，而的氨基酸朝向分子内侧
32、一个球状蛋白质，含个氨基酸，估计它的分子量是33100±20%、赖氨酸带三个解离基团，它们的分别为及赖氨酸的等电点为、34pK
2.18,
8.
9510.5335蛋白质中主要两种二级结构的构象单元是和o、蛋白质生物合成的主要加工内容是和36o、红细胞第三带蛋白是一种载体
37、多肽或蛋白质激素的受体主要分布于靶细胞的，而留体激素的受体主要分布于靶细胞的38o、异常血红蛋白引起的贫血疾病，是由于血红蛋白的个别氨基酸残基的变异，结果使血红39蛋白的改变，丧失了正常的生物功能、用分光光度计在测定蛋白质有强烈吸收，主要是由于，和等氨基酸侧链基团起作40280nm用、谷胱甘肽由三种氨基酸通过肽键联接而成，这三种氨基酸分别是，和—41o、催产素和加压素的结构稳定性取决于分子中的，它们由分泌
42、多肽激素是从非激活态的激素原转变而来，是在分泌细胞内部的进行的，多43肽激素的受体主要分布于o、胰岛素是、两条肽链通过正确匹配的连接而成的蛋白质，在体内从一条44A B肽链的前体经过的加工剪裁而成、维持蛋白质构象的次级键主要有、和45o、蛋白质的磷酸化可以发生在下列三种主要氨基酸残基的位点上、和
46、已知某种氨基酸的和分别是和它的是47pKi pK
22.
349.69,pl、镰刀型红细胞贫血症是一种先天遗传分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个被48所置换、氨基酸定量分析的经典方法是，氨基酸序列测定中最普遍的方法是法
49、测定一个小肽的氨基酸序列常用试剂是50o、在所有肌肉和非肌肉细胞中—和—两种蛋白质担负主要的收缩和运动功能
51、从寡聚体蛋白中得到构象完整亚基的最简便的方法是法
52、血浆糖蛋白中，有运输金属离子功能的和,还有参与凝血过程的53和O、多巴胺与去甲肾上腺素都是神经介质,它们都是由衍生而来
54、氨基酸在蛋白质中都是型的，其中、和苯丙氨酸在紫外光区有吸收55L、肽链的末端可以用法、法、法和法测定，56N而法和法则是测定末端氨基酸最常用的方法C、在细胞与细胞相互作用中主要是蛋白质与及蛋白质与的相互作用
57、蛋白质二级结构的三种基本类型是，和，而胶原蛋白的二级结构是一种58o、分离蛋白质混合物的各种方法主要根据蛋白质在溶液中的下列性质，，
59、蛋白质磷酸化是可逆的，蛋白质磷酸化时，需要酶，而蛋白质去磷酸化需要
60、许多钙结合蛋白都存在有图象，即它们的钙结合位点都由一个的结构61单位构成、酶蛋白可被共价修饰，如酶原激活和磷酸化，此外还有，，,等
62、蛋白质是两性电介质,当溶液的在其等电点以上时蛋白质分子带电荷，63pH而在等电点以下时，带电荷pH、确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用，然后用（技术分离水解后的混合肽段
64、与蛋白偶联的受体以为共同的结构特征65G、研究放射性同位素标记的配基与膜上受体结合的常用方法有、、、等
66、肌球蛋白分子和免疫球蛋白分子都是由链和链组成
67、竣肽酶专一地从蛋白质的竣端切下残基68B、生物体内蛋白质共价修饰有糖基化、、和等
69、蛋白质分子的二级结构和三级结构之间还经常存在两种结构组合体称谓和70,它们都可充当三级结构的组合配件、糖肽连接键的主要类型有、71o、的侧链竣基可以作为广义酸碱起催化作用在这里，一一是作为一个催化起72Glu/Asp80作用、蛋白具有酶的活性73G、到目前为止发现的蛋白偶联受体中大多都是结构74G、染色质结构的改变对基因转录有调节作用，在这一调节过程中，组蛋白可能发生、修饰
75、已知蛋白质存在的超二级结构有三种基本组合形式、、76o
77、因为,和等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，所以在波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质nm、当蛋白质和配基结合后，改变了该蛋白质的构象，从而改变该蛋白质的生物活性的现象称78为O、蛋白质主链构象的结构单元,,,79o
80、变性蛋白质同天然蛋白质的区别_____________,o、体内一碳单位包括等，它们通常是由携带和转运
81、胶原蛋白质分子中的氨酸和氨酸是翻译后的加工产物
82、酸性氨基酸主要是指、83o、分离提纯蛋白质时常需去盐，常用去盐的方法有和84o、欲证明免疫球蛋白是由和重链所组成的,最简单的实验方法是可分成分子85量不同的二峰、在蛋白质的螺旋结构中，每个肽单位上的原子上的氢与其前面第个肽单位上86a N的氧原子形成氢键、举出两种证明蛋白质中氨基酸之间以肽键形式相连的实验方法、87o、除甘氨酸外，还有氨酸和氨酸也可提供一碳单位被四氢叶酸所携带
88、体内尿素合成时，其中两个氨的直接来源是和89o、一碳单位代谢的辅酶是其分子中携带一碳基团的主要部位是90o、婴儿所需的必需氨基酸比成人多两种即和91o、在动物体内酪氨酸可转变为激素:,92o、牛磺酸是氨酸的脱竣基产物
93、谷胱甘肽的生理功用之一是保护蛋白质及酶分子中的自由94o、蛋白质变性时结构不变
95、含硫氨基酸经氧化分解后均可以产生硫酸根是体内硫酸根的主要来源，活性硫酸96根即o、用凯氏定氮法，测定正常人血清含氮量为则此人血清蛋白含量为
9711.584mg/mL mg/100mlo、能提供一碳单位的氨基酸是98o、可以按蛋白质的分子量，电荷及构象分离蛋白质的方法是99o某些氨基酸的脱竣基作用可以产生多种胺类物质，如鸟氨酸脱竣基生成，然后转
100.变成精眯和O目前常用的蛋白质序列分析法有和
101.O、转氨酶的辅酶是，它是维生素的好活化形式
102、蛋白质变性时，其溶液粘度，而溶解度103o、蛋白质和核酸对紫外均有吸收，蛋白质的最大吸收波长是，而核酸的最大吸收波长是104o、尿素是体内代谢的最终产物，而-氨基丙酸是体内代谢的最终产物
105、侧链带有咪陛的氨基酸是，侧链带有呵深基的氨基酸是106o＞苯丙酮酸症是由于酶缺乏所至，而白化病是由于酶缺乏所至
107、尿素合成和嗑咤核甘酸从头合成途径均从化合物生成开始,但催化反应的不同，108前者是O、血浆中具有防御作用的而含量又较多的蛋白质是，根据其生物学和化学特性又分为五类、、、、109o、举出一种区别核酸和蛋白质的生物学实验方法110o、鸟氨酸循环在亚细胞结构的中进行，氧化磷酸化在细胞的111O、蛋白质的典型的螺旋每一圈由个氨基酸组成，高度为112nmo、肌肉中释放的丙氨酸主要是从和为原料合成的
113、维持蛋白质尔基结构的化学键是114o、人体需要的八种氨基酸是
115、蛋白质变性是由于116o、写出中文名称117PASPS、英国科学家用方法首次测定了的一级结构，并于年获得诺贝尔化学1181958奖、盐溶作用是119o、盐析作用是120o、超速离心技术的是,单位是121So、氢键的两个重要特征是和122o、胶原蛋白是由股左旋肽链组成的，并含有稀有的与残基
123、蛋白质的沉淀作用的实质是
124、当蛋白质的非极性侧链避开水相时，疏水作用导致于自由能125o
三、聂祥超、蛋白质分子的一级结构决定其高级结构，最早的实验证据是蛋白质的可逆变性
1、在人类食物中有充足的赖氨酸时，苯丙氨酸就不再是必需氨基酸
2、原胶原纤维中参与产生共价交联的是羟脯氨酸残基
3、用重金属盐沉淀蛋白质时，溶液的值应稍大于蛋白质的等电点4PH、是一个含有7个肽键的碱性七肽5Phe-Leu-Ala-Val-Phe-Leu-Lys、溶液中蛋白质表面上的各个原子之间可形成氢键
6、赖氨酸是必需氨基酸，而粮食中含量甚少，因此，作为食物添加剂，赖氨酸吃得越多越好
7、纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质
8、在正常生理条件下，蛋白质中精氨酸和赖氨酸残基侧链几乎完全带负电荷
9、三级结构是蛋白质的三维构型，而四级结构是蛋白质的四维构型
10、胶原蛋白占人体蛋白质总量的111/
5、毛发中的蛋白质为角蛋白
12、皮肽中蛋白质主要为胶原蛋白
13、胶原蛋白中含量占14Gly1/
3、胶原蛋白中占的氨基酸是和151/5Pro HyPro、含有辅基的蛋白质称为结合蛋白质
16、胶原中含量缺少17Trp、肌红蛋白含有18Cys、肌红蛋白含有二硫键
19、肌红蛋白中的血红素丙酸侧链与二个碱性氨基酸侧链形成离子键
20、阴离子交换树脂吸咐结合带正电荷的蛋白质
21、阳离子交换树脂吸咐结合带正电荷的蛋白质
22、凝胶过滤时，分子量大的分子先流出，而小分子后流出
23、凝胶过滤原理是利用分子的大小、形状
24、阴离子交换树脂本身带有负电荷
25、年，美国人首次测定了胰岛素的一级结261953Sanger、每克蛋白质在体内氧化分解产生能量
2717.19kJ、成人每日约有的能量来自蛋白质2818%、蛋白质的含氮量为2916%、成人每天最低分解克蛋白质，而排出氮克
30203.
18、我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为克
3180、蛋白质的消化从口腔开始
32、胃蛋白酶的最适为33pH
1.5〜
2.
5、通过循环转运一分子氨基酸，消耗分子34Meister3ATP、体内合成非必需氨基酸的途径是联合脱氨基途径
35、、不能参入转氨基作用36Lys ProHyPro、转氨酶的辅酶是维生素的磷酸酯37B
6、脱氢酶最大生物学意义是把无机转变成有38L-Glu N、血氨的浓度为39O.lmg%、合成一分子尿素消耗个高能磷酸键
404、氨基酸脱竣酶的辅酶是磷酸毗哆醛
41、牛磺酸是由代谢转变而来42Cys、腐胺是鸟氨酸代谢转变而来
43、尸胺是代谢转变而来44Lys、一碳单位能游离存在
45、二十种氨基酸残基的平均分子量为46119o、一碳单位的载体是47FH
4、一碳单位把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来
4849、ser可生成N5,N10-CH-FH4o
50、His可生成N5-CH=N-FH O
451、Trp可生成N10-CH-FH O
34、体内利用的唯一反应是合成酶52N5-CH3-FH4Met、合成肌酸的甲基来自腺首53S-Meto可转变成54Met Cys、是合成肌酸的原料55Gly经羟化作用变成的反应是不可逆的56^Phe Tyr、苯丙酮酸症由于缺少羟化酶引起的57Phe、白化病由于缺少酪氨酸酶引起的58蛋白质带有正荷是由端的氨基、和贡献的59^N LysArg、天然氨基酸都忽悠一个不对称的■碳原子
60、肽键的键长为
610.1325nm、肽单位共有六个原子组成
62、川角表示肽单位肽键的扭曲角度
63、两面角是肽单位上-碳原子的和的旋转角度64Q C”-U-C、在天然氨基酸中只限于能与亚硝酸反应，定量放出氮气65NH
2、天然蛋白质的■螺旋是右手■螺旋66Q、具有四级结构的蛋白质，当它们的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物学性质
67、蛋白质的螺旋是靠氢键维系68Q-、-螺旋的半径是、螺距是、每圈个氨基酸残基
690.23|^^
0.54nm
3.
6、-螺旋的的两面角分别是“=—,二一70a
57247、两面角的数值可正、可负、也可为零
71、肽单位和氨基酸残基是两个不同的名称，而其化学本质是一样的
72、转角仅靠氢键维系73B—、组蛋白是一种碱性蛋白质，它含有很多组氨酸
7475、平行B-折迭的6=—；力=113°、蛋白质变性后，其分子量变小
76、蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起］蛋白质的结构和功能的根本
77、反平行■折迭的重复距离为78B
0.34nm、复绕螺旋是由两条螺旋形成的一个左手超螺旋79Q-、单元是两条平行折迭股通过一个结构连接形成的一种超二级结构80B xB x、折迭为两个单元组成81Rossmann Ba B
82、B-迂回（meander）是三条或三条以上反平行B-折迭股形成的、肌红蛋白含有个氨基酸残基
83153、肌红蛋白分子中氨基酸残基构成.螺旋8475〜80%ci、肌红蛋白分子有个螺旋858Q-、结构域是蛋白质的基本结构单元
86、氨基酸代射库包括内源性和外源性氨基酸两部份
87、氨基酸有三种主要功能合成蛋白质、其它含氮化合物、和氧化供能
88、谷氨酸脱氢酶的辅酶是或89L-NAD+NADP+、联合脱氨基作用也是氨基酸合成的重要途径
90、必需氨基酸不能体内合成的原因是没有酮酸底物91Q-、肌肉中氨基酸的脱氨基途径是喋吟核甘酸循环
92、谷氨酰胺合成酶崔化的反应消耗能量
93、尿素合成原料是、和94NH82Asp3o、两面角决定了相邻两个肽单位的构象
95、自然界的多肽类物质均由构型的氨基酸组成，完全没有例外96L、某一生物样品，与荀三酮反应呈阴性，用酸肽酶和作用后测不出游离氨基酸，用胰凝97A B乳蛋白酶作用后也不失活，因此可肯定它属非肽类物质、含有四个二硫键的胰脏核糖核酸酶，若用筑基乙醇和尿素使其还原和变性，由于化学键遭98到破环和高级结构松散，已经无法恢复其原有功、多肽合成中往往以戊氧碳基
（一）保护氨基，并可用三氟乙酸轻易地将99C6H5cH2—CO—它去除；竣基可转变成叔丁酯，并用碱皂化去除、细胞核内的组蛋白对阻遏基因的表达起着重要作用，所以需要种类繁多的组蛋白与这些100基因结合，或在某些氨基酸残基上进行修饰予以调节胶原蛋白中有重复的疏水性氨基酸顺序出现，所以形成大面积的疏水区，相互作用使三股
101.肽链稳定及整齐排列、多肽类激素，作为信使分子，须便于运转，所以都是小分子由于分子小，较易通过靶102细胞膜，可以深入内部，启动生化作用、球状蛋白分子含有极性基团的氨基酸残基在其内部，所以能溶于水片层结构仅能出现103在纤维状蛋白中，如丝心蛋白，所以不溶于水、胰岛素的生物合成途径是先分别产生、两条肽链，然后通过键相连104A B-S—S—、血红蛋白与肌红蛋白结构相似，均含有一条肽链的铁叶咻结合蛋白，所以功能上都有与105氧结合的能力，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强、肌球蛋白是由相同的肽链亚基聚合而成的；肌球蛋白本身还具有酶的活性，106ATP所以当释放出能量时就引起肌肉收缩烟草花叶病毒的内核为起着复制蛋白的作用，外壳为蛋白质，起决定感染宿主的作用
107.DNA,、免疫球蛋白由两条轻链和两条重链所组成，抗体与抗原的结合只涉及轻链，因为它有可108变区域，重链的序列基本上都是恒定的，只起维持结构稳定的作用、血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体，前者是一个典型的别构蛋白因而与氧结合过程中呈109现正协同效应，而后者却不是、质膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外侧
110、生物活性物质在膜上的受体都是蛋白质
111、组氨酸是人体的一种半必需氨基酸
112、胰岛素原是翻译后的原始产物
113、细菌细胞壁中的肋聚糖是一类线性多聚糖链通过小肽的广泛交联而成的巨大分子，其中114氨基酸组成既有型也有型L D、血凝时，血纤维蛋白的三条可溶性肽链通过非共价键的高度聚合成为不溶性血纤维蛋白115凝块、珠蛋白也是球蛋白116＞分子病都是遗传病
117、蛋白质中所有的氨基酸除甘氨酸外都是左旋的
118、一个蛋白质样品，在某一条件下用电泳检查，显示一条带因此说明，该样品是纯的
119、蛋白质的亚基和肽链是同义的
120、基因表达的最终产物是蛋白质
121、哺乳动物的激素只能由内分泌腺所产生，通过体液或细胞外液运送到特定作用部位，从122而引起特殊的激动效应、甲状腺素是从甲状腺蛋白分解下来的酪氨酸，然后被酶催化碘化而成的
123、核糖核酸酶分子可以还原失活后再重新氧化复活并重建高级结构，这个实验证明蛋白质124的一级结构无条件决定高级结构、疏水作用是使蛋白质立体结构稳定的一种非常重要的次级键
125、胶原螺旋与螺旋是互为镜面对称的蛋白质的两种构象126ci、与肌红蛋白不同，血红蛋白由四个亚基组成，因此提高了它与氧的结合能力，从而增加127了输氧的功能、受体就是细胞膜上与某一蛋白质专一而可逆结合的一种特定的蛋白质
128、因甘氨酸在酸性或碱性水溶液中都能解离，所以可作中性缓冲液介质129pH、脯氨酸与荀三酮反应生成紫色产物
130、高等生物体内常见的型-氨基酸中也包括多巴131L Qdopa、蛋白质中所有的组成氨基酸都可以用酸水解后用氨基酸分析定量测出
132、用竣肽酶水解一个肽，发现从量上看释放最快的是其次是据此可断定，此肽133A Leu,Gly,的端序列是——C Gly-Leuo、垂体后叶加压素具有抗利尿和少量促子宫平滑肌收缩的功能
134、基因中核甘酸顺序的变化不一定在基因产物，即蛋白质氨基酸顺序中反应出来
135、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变
136、内啡肽是一种脑内产生的非肋类激素
137、逆流分溶和纸层析，这两个分离氨基酸的方法是基于同一原理
138、蛋白质的聚丙烯酰胺凝胶电泳和圆盘电泳是两种完全不同的技术139SDS、等电点不是蛋白质的特征参数
140、二硫键和蛋白质的三级结构密切有关，因此没有二硫键的蛋白质就没有三级结构
141、生物膜上的膜蛋白的肽链可以不止一次地穿过脂双层
142、催产素和加压素只有三个氨基酸残基不同
143、胰蛋白酶专一地切在多肽链中碱性氨基酸的端位置上144N、、转铁蛋白是一种糖蛋白
145、所有蛋白质的摩尔消光系数都一样
146、生长激素是由垂体前叶分泌的含糖基的单链蛋白质
147、凝胶过滤法可用于测定蛋白质的分子量，分子量小的蛋白质先流出柱，分子量大的后148流出柱、某一激素与荀三酮反应为阴性，当它与段肽酶作用后不释放出游离的氨基酸，因此它为149非肽类激素、镰刀型红细胞贫血症是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的150一个谷氨酸残基被缴氨酸残基所置换、在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键外，还有就是二硫键
151、粉肽酶不能水解末端是碱性氨基酸残基和脯氨酸残基的肽键152A C、从生物体内分离获得的蛋白质和让该蛋白质基因用遗传工程技术在细菌中表达的产物,它153们的化学结构是完全相同的、所有病毒外壳蛋白的高级结构是不能直接用病毒晶体的光衍射方法来确定的
154.X、镰刀型细胞贫血症是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白代谢发生障碍
155、两条单独肽链经链间二硫键交联，组成蛋白质分子，这两条肽链是该蛋白质的亚基
156、在蛋白质和多肽分子中，只存在一种共价键一一肽键
157、一般讲，从分子的三联体密码中可以推定氨基酸的顺序，相反从氨基酸的顺序也可158DNA毫无疑问地推定顺序DNA、所有的外来蛋白质都是抗原，因此都能引起抗体的产生
159、促肾上腺皮质激素是一个含有个氨基酸残基的多肽肽，而表皮生长因子是160ACfH3939一个肽
53、在免疫测定中，单克隆抗体比多克隆抗体具有对抗原更强的专一性
161、在蛋白质和多肽分子中，只有一种连接氨基酸残基的共价键一一肽键
162、丝氨酸和苏氨酸是蛋白质磷酸化的唯一的两个位点
163、所有的氨基酸中，因碳原子是一个不对称碳原子，因此都具有旋光性164a、除参与酶原活化和蛋白质降解外，蛋白水解酶还参与分泌型免疫球蛋白的分泌
165、蛋白质的氨基酸序列是由基因的编码区核甘酸序列决定的，只要将基因的编码序列转入166细胞，就能合成相应的蛋白质、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键一中的四个原子以及和它相167CO—NH—邻的两个碳原子处于同一个平面、胰岛素在体内是由先分别合成两条链，然后再通过正确匹配的二硫键连接而成168A,B、丝氨酸是蛋白质的磷酸化位点，因此蛋白质中含有的丝氨酸残基均能被磷酸化
169、胰岛素在体内是先分别合成两条链,然后再通过正确匹配的二硫键连接而成170A,B、凡有锌指结构的蛋白质均有与结合的功能171DNA蛋白质分子亚基也称结构域172,、肌红蛋白和血红蛋白亚基在一级结构上有明显的同源性，它们的构象和功能十分相似，173所以它们的氧结合曲线也相似、钙调蛋白的受体是一种受体酪氨酸激酶
174、生物体的所有编码蛋白质的基因都是可以由的核苦酸序列推导出蛋白质氨基酸序歹！175DNAJ、在所有病毒中，迄今为止还没有发现既含有又含有的病毒176RNA,DNA、螺旋是蛋白质二级结构中的一种，而一折叠则是蛋白质的三级结构177a B、膜蛋白的跨膜肽段的二级结构大多为螺旋178a-、与肌红蛋白不同，血红蛋白由四个亚基组成，因此提高了它与氧的结合能力，从而增加179了输氧的功能、胰岛素和表皮生长因子的受体都是一种酪氨酸激酶
180、蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中所有的键均被破坏引起天然构象的解体
181、蛋白质分子中的结构域、亚基和模体都是相同的概念182domain subunitmotif、蛋白激酶属于磷酸转移酶类，催化磷酸根共价转移到蛋白质分子上的反应
183、.因为丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸都是蛋白质磷酸化的位点，因此所有蛋白质激酶均能使蛋184白质中这三种氨基酸残基磷酸化、电泳和等电聚焦都是根据蛋白质的电荷不同，即酸碱性质不同的两种分离蛋白质混合物185的方法、抗体在体内除了识别抗原与结合抗原作用外还具有杀伤抗原的作用
186、肌球蛋白，原肌球蛋白及一球蛋白都是由几条多肤链组成的球形分子187Y、蛋白质分子的肋链数就是它的亚基数
188、蛋白质变性后，其空间结构由高度紧密状态变成松散状态189蛋白质的三维结构与环境条件有直接关系
190.、胰岛素原（）是信使核糖核酸（）进行翻译的原始产物191proinsulin mRNA、血液凝结时，血纤维蛋白的几条可溶性肋链随时可以通过非共价键的高度聚合成为不溶192性的血纤维蛋白的凝块、胶原纤维蛋白主要结构是一折叠片193P血红蛋白和细胞色素的辅基相同，前者运输氧，后者用于组成呼吸链它们的生物学功194C能本质是相同的、蛋白质构象是蛋白质分子中的原子绕单键旋转而产生的蛋白质分子中的各原子的空间排195布因此，构象并不是一种可以分离的单一立体结构形式、渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及聚丙烯酰胺凝胶电泳法都是利用蛋白质的物理化学196性质来测定蛋白质分子量的、组蛋白是一类碱性蛋白质，它含有很多的组氨酸
197、当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等198电点为
7.
0、当某一氨基酸晶体溶于的水中后，所得溶液的为则此氨基酸的点必大于199pH
7.pH80pl
8.0o、在水溶液中，蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键200田、向答肱、举例说明蛋白质变性和沉淀的关系？
1、简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理，说明重要的的注意事项及纯化后的评价标准？
2、什么是蛋白质
一、
二、
三、四级结构？他们依靠什么键和力建立起这些结构，它们之间的3关系是什么？、简述一级结构与空间结构，并说明其关系？
4、血红蛋白饱和度与氧分压关系曲线特征如何？有何生理学意义？
56、将某种纯蛋白lmg进行氨基酸分析，得
19.5ug异亮氨酸（MV=
131.2）,那么该蛋白质的分子量是多少？、使蛋白质沉淀有哪些方法各有何用途？
7、为什么说蛋白质一级结构决定高级结构？
8、有这样一则广告,说某厂生产一种滋补品含有种氨基酸，其中几种是必需氨基酸,你对这则917广告有何看法与感想？、根据五种不同的理化性质，试各举一个分离制备活性蛋白质的实验方法？
10、若将含有谷氨酸加入肝切片中温育,脱氨生成尿素，试述其生化过程？11BN-、什么是蛋白质变性作用,简述其机制？
12、蛋白质四级结构在细胞代谢中的调节作用？
13、某人摄取克蛋白质，其中克未消化，经过小时后，从尿中排出克氮，试分析此145552420氮半衡状态？、如何从血液中分离纯化血清蛋白（二尸二）请举出两种分离纯化方法,15171\/\/
6850014.9简要说明各种方法的基本原理及基本流程？、天门冬氨酸在肝脏分解时如何脱去氨基并产生氨脱氨基后生成-酮酸能否转变成葡萄糖、16a甘油、软脂酸、亚油酸、丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸和乙酰乙酸（如能转变请用箭头简图表明），如不能说明原因？、从以下几个方面对蛋白质和进行比较17DNA、分子组成
1、
一、二级结构
2、主要生理功能
3、试以血红蛋白为例,论述蛋白质的结构和功能的关系？
18、写出下列各种氨基酸的结构式，其中哪些是蛋白质的多肽链中的成分哪些是辅酶的结构一19部分哪些与尿素生成的机制有关哪些是人体的必需氨基酸？、、1oraitbine2honoysteine、、3proline4P-alaline、5threonine、写出下列各试剂在蛋白质化学研究中最常见的用途？
20、苯乙硫氨1CNBr2phenylisothiocyante、、3ninhydrin4chymotrypsin、5urea、各种氨基酸在体内分解代谢共同生成含氮最终产物是什么试述生成机制的全过程？
2122、指出B碳14c的天冬氨酸在哺乳动物体内转变为
①葡萄糖和
②尿喀咤核甘酸时，其14C在葡萄糖分子中和喀咤环上的位置并简述其理由？、某一病孩反复呕吐,精神智力发育不全，并有毛发白斑现象，经化验，尿中苯丙氨酸与苯23丙酮酸明显升高，试从生化角度回答、为什么苯丙氨酸、苯丙酮酸升高？与什么酶缺陷有关？
1、为什么毛发会有白斑现象？
2、如何予防与治疗？
3、给出测定开链多肽端和端氨基酸残基的方法各一种，并说明其原理？24N C、简要说明蛋白质二级结构特点，原肌球蛋白分子量由双股螺旋组成,该分子的长度是2570K,a多少？、试说明体内丙氨酸改变为葡萄糖的过程,写出关键步骤与酶？
26、回答以下有关一碳单位的问题
27、何为一碳单位写出四种体内重要的一碳单位
1、一碳单位的辅酶是什么？又如何与之结合？
2、一碳单位还要来源于哪几种氨基酸代谢？
3、述一碳单位的生理功能.
4、请写出四种由甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质，并分别说明他们的主要功用？
28、试述血氨的来源与去路？
29、有份核酸样品，可能要有少量蛋白质，只允许定性测定一种元素即可确定有无蛋白质污染,30你选测哪一种元素,理由是什么？、甲基化作用是体内重要的代谢反应，具有广泛的生理意义,那种氨基酸可以提供甲基其活性31形式如何又如何代谢转变,重新生成循环利用？写出主要反应过程和所需要的酶，并列举不少于种甲基化产物？
2、试从白蛋白的含量和理化性质，解释其在血液中的主要生物学功能？
32、蛋白质的氨基酸排列顺序和核酸的核甘酸排列顺序、生物学功能有怎样的关系蛋白质的33氨基酸顺序和它们的立体结构有什么关系？、试写出赖氨酸的结构式它为什么是一种两性物质酸碱滴定指出它有三个值34pK
2.18,这三个数值说明什么试算这些数值依赖氨酸的等电点？
8.95,
10.5o、人体血液中的白蛋白主要起什么作用？白蛋白含量过低会造成什么影响为什么？
35、概述血红蛋白的结构这种结构和它的功能有什么样的关系血红蛋白和氧的结合受哪些36因素的影响？、某一条肽链经酸水解组成分析含种氨基酸，其端非常容易环化经处理后得一375N CNBr游离碱性氨基酸，反应阳性若用胰蛋白酶作用则得两个肽段；其一为坂口反应阳Pauly性，另一个在有强的光吸收，并呈氏阳性反应求此肽的氨基酸排列顺序，280nm Millon并指出它的等电点应该是大于、等于或小于pl pH
7、有一个肽段，经酸水解测定，由四个氨基酸组成用胰蛋白酶水解成为二个片段，其中一38个片段在纳米有强的光吸收，并且反应和扳口反应都是阳性另一个片段280nm Pauly用作用释放出一个氨基酸与药三酮反应呈黄色，试写出这个肽的氨基酸组成及排列CNBr顺序？、烟草花叶病毒含蛋白质蛋白质的氨基酸组成为39TMV,95%,RNA5%,lle9,Leu12,、从端至端、从端到端A Clj NB NC、定点双向进行、都不对、蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，肽链中糖基化的氨C D22基酸残基是、谷氨酸、赖氨酸A B、色氨酸、丝氨酸C D、澳化富（）作用于23CNBr、甲硫氨酰
一、精氨酰一A XB X、色氨酸、组氨酸（代表氨基酸残基C X—D X—X、为了充分还原核糖核酸酶，除了应用筑基乙醇，还需
24、过甲酸、尿素A BC、调节pH到碱性D、加热到50℃、免疫球蛋白是一种
25、铁蛋白、糖蛋白A B、铜蛋白、核蛋白C D、荀三酮与脯氨酸反应时，在滤纸层析谱上呈现（）色斑点
26、蓝紫、红A B、黄、绿、精氨酸可用什么特殊试剂鉴定C D
27、、A PaulyB Ehrlich、、C SagakuchiD Millon、胰岛素原转变为胰岛素的过程是在
28、内质网、溶酶体A B、线粒体、高尔基体、前胰岛素原（）中的前顺序中的主要特征是C D29preproinsulin富含（）氨基酸残基、碱性、酸性A B
30、胰竣肽酶A若遇（）为游离竣基端时的水解肽速度最快A、甘氨酸B、谷氨酸、精氨酸D脯氨酸C、、亮氨酸E、疏水性、羟基C D、免疫球蛋白是属于
31、核蛋白、简单蛋白质A B、脂蛋白、糖蛋白、组蛋白都是富含（）残基C D
32、组氨酸、赖氨酸A B、谷氨酸、丝氨酸、在组蛋白的组氨酸侧链上进行（）以调节其生物功能C D
33、磷酸化、糖基化A B、乙酰化、羟基化C DLys2,Phe8,Pro8,Ser16,Thr16,Trp3,Tyr4,Ala14,Argll,Asp8,Cysl,Glu16,紫外吸收光谱有什么特点，为什么括号中的数字为所含该氨基酸的数Gly6,Val4TMVo目、有人纯化了一个未知肽，其氨基酸组成为:和又做了一系40Aspl,Seri,Glyl,Alai,Metl Phellys2,列分析，结果如下与之反应再酸水解后得lFDNB DNP-Ala⑵胰凝乳蛋白酶消化后，从产物中分出一个纯四肽，其组成为此四肽CT Aspl,Glyl,Lysl,Metl,的反应降解产物为FDNB DNP-Gly胰蛋白酶消化八肽后又可得到组成分别为及的两个三肽及一3T Lysl,Alai,Seri Phel,Lysl,Glyl个二肽此二肽被处理后游离出自由天冬氨酸请列出八肽全顺序并简示你推知的过程CNBr＞某天然九肽,其组成为和经胰凝乳蛋白酶水解后42Gly2,Phe2,Tyrl,Metl,Aspl,Argl Prol,CT可分得一个五肽和一个四肽，四肽的组成为和此九肽的处理产Phel,Tyrl,Glyl ProLCNBr物再经阳离子交换树脂层析并洗脱得一个组成为和的三肽，此九肽如经胰蛋Argl,Phel Glyl白酶⑴水解可得如用反应后再水解测得请写出这九肽的全部顺序解析Phe,FDNB DNP-Tyro过程？、蛋白质化学研究中常用的试剂有下列一些尿素，筑基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，43CNBr,B丹磺酰氯，荀三酮，异硫氧酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等为完成下列各项试验，6mol/L HCI,请回答每一项的最适试剂是什么？一个小肽的氨基酸顺序的测定；1多肽链的氨基末端的确定；2⑶一个没有二硫键的蛋白质的可逆变性；⑷芳香族氨基酸残基的竣基一侧肽键的水解；⑸甲硫氨酸的竣基一侧肽键的裂解；⑹通过氧化途径将二硫键打开；、有一蛋白质，在某组织内含量较低，很难分离提纯，现已知其分子量，并从其它实验室要44来该蛋白质的抗体，问用哪些实验方法可以初步证实组织内的确含有该蛋白质？、已知一个九肽的氨基酸顺序是45在实验室只有氨基酸分析仪，而没有氨基酸顺序测Ala—Pro—lys—Arg—Vai—Tyr—Glu—Pro—Gly,定仪的情况下，如何使用殁肽酶或氨肽酶；二硝基氟苯；⑷胰蛋白酶；胰1A B;232,4-5凝乳蛋白酶，来验证上述肽段的氨基酸顺序？、人工合成的多聚脯氨酸，能够形成胶原三螺旋结构中的一个单股螺旋的构象，试问⑴46L多聚脯氨酸能否形成三螺旋为什么？你认为多聚甘一脯一甘一脯能否组成类似胶原的L2三螺旋结构为什么？、比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以简单说明？
47、大肠杆菌含有种以上的蛋白质，为了分离它所表达的一个外源基因的产物并保持它482000的活性，常有很大困难但为了某种目的，请根据下列要求写出具体的方法、利用溶解度差别进行分离；
1、利用蛋白质分子大小进行分离；
2、根据不同电荷进行分离；
3、已制备有该产物的抗体进行分离；
4、产物的浓缩；
5、产物纯度的鉴定；
6、在有蛋白质抗体存在或不存在情况下，请各写出一种方法证明某一种较低分子量的蛋白质49是否为此蛋白质的降解产物？、蛋白质变性过程中，有哪些现象出现并举出三种能引起蛋白质变性的试剂？
50、写出六种已知的蛋白质肽链生物合成后的共价修饰方式并简述其生物学意义？
51、简介信号肽及识别信号肽的信号识别体的结构特征？
52、任举一个例子来说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸顺序？
53、用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫54键，则在反应体系中还必须加入什么试剂蛋白质变性时，为防止生成的一基重新SH被氧化，可加入什么试剂来保护？、要测定蛋白质的二硫键位置，需用什么方法？请简述之
55、名词鼾林葡萄糖一丙氨酸循环.蛋白质的二级结构
1.
2、蛋白质变性、蛋白质一级结构
34、一碳单位、结构域
56、变构蛋白、次级主动转运78secondary activetransport、前胶原溶胶原、次级键
910、底物循环、联合脱氨基作用
1112、活性硫酸、蛋白质的超二级结构
1314、凯氏定氮法、鸟氨酸循环15Kjeldahl
16、别构效应-转角
1718.
3、、尿素的肝肠循环、降解1920Edman、兼性离子、氮平衡21zwitterion
22、变构效应剂23allostericeffector、折叠、喋吟核甘酸循环24B B BB-pleated sheet
25、氨基酸等电点、氨基末端
2627、竣基末端、氨基酸残基
2829、多肽、多肽链
3031、肽健、结合蛋白质
3233、单纯蛋白质、辅基
3435、三级结构、四级结构
3637、构型、构象
3839、■螺旋、-折叠40Q41B、转角、超二级结构42B-
43、无规卷曲、模体4445motif、分子伴侣、亚基
4647、结构域、协同效应
4849、效应、蛋白质变性50Bohr
51、双缩尿反应、凝胶过滤
5253、盐析、试剂5455Sager、离子键、疏水键
5657、二硫键、范德华力
5859、分子病、两面角
6061、肽单位、必需氨基酸
6263、非必需氨基酸、腐败作用
6465、氨基酸代谢库、喋吟核甘酸循环
6667、生糖氨基酸、生酮氨基酸
6869、生糖兼生酮氨基酸、鸟氨酸循环
7071、蛋氨酸循环、7273SAM、白化病、7475PAPS、苯丙酮酸症
77、多巴
76、限制性蛋白酶、7879Western blotting、脱解法、分子杂交
808182、分子识别
83、分子自我装配、原胶原的主链构象主要是34A、a螺旋B、大体上与a螺旋相似的构象C、与a螺旋完全不同的螺旋结构
35、D兀螺旋前白蛋白与白蛋白的关系是、、前者是后者的前体AC、后者结合了一个辅基变成前者
36、B、二者是不同的蛋白质二者为含有血口卜咻的蛋白质D、生理状态下，血红蛋白与氧可逆结合的铁处于、还原性的二价状态、氧化性的三价状态A B、与氧结合时是三价，去氧后成二价、以上都对C D、用葡聚糖凝胶作为凝胶过滤载体，进行蛋白质和多肽混合物（含盐）的柱层析，在盐的脱37峰后面出现两个峰，这说明、实验有差错，峰是假象；A、是正常现象，多数的蛋白质和肽都在盐洗脱后才洗脱B、这是因为葡聚糖凝胶吸附了蛋白质和肽，使之在盐峰之后洗脱C、、A
3.6B
2.
6、、C
4.6D
5.
4、典型的螺旋中每圈含氨基酸残基数为38a、协同效应的结构基础是39A、蛋白质分子的缔合B、别构作用C、蛋白质分子被激活D为单体蛋白质、、生物体中的肽都是、40A直接生物合成的、有、先生物合成蛋白质，然后水解而得到C B不同的合成途径D目前不清楚、、蛋白质所含的天冬酰胺和谷氨酰胺两种残基是
41、生物合成时直接从模板中译读而来A、蛋白质合成以后经专一的酶经转酰胺作用而成B、蛋白质合成以后经专一的酶氨解而成C、蛋白质合成以后经专一的转氨酶作用成D＞用柱层析来分离蛋白质，这是一种42Sepharose4B、离子交换柱层析、吸附柱层析A B、分子筛（凝胶过滤）柱层析、配柱层析C D、如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中那一个你认为最合适的
43、荀三酮、A BCNBr、胰蛋白酶、异硫氧酸苯酯、从血红蛋白酸水解所得到的氨基酸的手性光学性C D44质、都是型的、都是左旋的A LB、并非都是型的、有型也有型的C L D D L、试剂是将对氨基苯磺酸的重氮化合物喷洒到滤纸上，定性检测蛋白质的试剂，有蛋45Pauly白质的地方显橘红色它的生色反应是发生在蛋白质内的、色氨酸的呵跺环、酪氨酸的酚羟基A B、组氨酸的氨基、半胱氨酸的琉基C aD、蛋白质可与碱共热而水解，虽然这个过程会破坏一些氨基酸，46但它却被常用来定量蛋白质中的、丝氨酸、半胱氨酸A B、苏氨酸、色氨酸C D、与蛋白质右手螺旋结构完全镜面对称的结构是47a、左手螺旋结构Aa、与由型氨基酸有相同顺序形成的右手螺旋BDa、与由型氨基酸有相同顺序形成的左手螺旋C DQ、型氨基酸形成的丫螺旋DD、在的水溶液里，在典型的球状蛋白分子中，处于分子的内部的氨基酸残基经常是48pH
7、、A GluB Phe、、C ThrD Asn、用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时，一般讲都是
49、分子体积最大的蛋白质首先洗脱、分子体积最小的蛋白首先洗脱A B、没有吸附的蛋白质首先洗脱、不带电荷地先洗脱C D、有一个蛋白质样品，经凝胶电泳及盘状电泳检查均显一条带；端分析及端分析说50SDS NC明它只有一个端基；等电聚焦电泳中呈现一深一浅的两条带，一般情况下，这蛋白质样品最可能是、样品不纯A、样品呈微不均一性B、样品由几种大小不同的亚基组成C、血红蛋白和肌红蛋白都含有血红素辅基，前者输氧，后者贮氧之所以有这种差别，那是51因为、二者的蛋白质结构有相当大的不同A、血红蛋白分子中还含有二磷酸甘油化合物B DPG、血红蛋白分子包含了四个亚基而肌红蛋白只有一个亚基C、二者都有别构效应D、具有二硫键的二十元环多肽激素是
52、加压素、胃泌素A B、胆囊收缩素、降钙素C D、牛的促甲状腺激素是一种
53、脂蛋白、糖蛋白A B、膜蛋白、磷蛋白C D、蛋白质的别构效应
54、总是和蛋白质的四级结构紧密联系的A、和蛋白质的四级结构关系不大B、有时与蛋白质的四级结构有关，有时无关C、有时和蛋白质的二级机构也有关、用痰肽酶处理胰岛素，得到没有胰岛素活力D55ACPA的去B30Ala和去胰岛素因此说A21Asn、使胰岛素变性A CPA、使胰岛素失活但不是变性B CPA、使胰岛素既失活又变性C CPA、使胰岛素两条链分离D CPA、超过滤与凝胶过滤是
56、两种性质不同、用处也不同的蛋白质制备方法A、同一种性质、但表现方法不同的蛋白质制备方法B、同一种方法的两种名词C、二者都是使用分子的带电性质D、催产素含有和等种氨基酸残基,57Cys,Tyr,lie,Gin,Gly,Leu,Pro Asn8并包括了个肽键，故称之为
8、多聚肽、九肽A B、八肽、环状肽C D、有一个二硫键一筑基交换酶它能催化变性核糖核酸酶的二硫键配对正确而恢复活力，但58却反使正常胰岛素失活，这是因为胰岛素分子、没有足够的疏水面，所以不能被交换酶正确接触催化A、二硫键不能被还原B、由两条肽链组成C、通过二硫键与酶生成了共价化合物、实验室合成多肽除了化学合成外，还可以利用酶D59催化进行酶促合成目前酶促合成多肽所用的酶类是、蛋白水解酶、蛋白激酶A B、氨基转移酶、氨基酸连接酶C D-tRNA、定性鉴定种氨基酸的双向纸层析是6020交换层析亲合层析A B分配层析薄层层析、下列酶中属于丝氨酸为活性中心的蛋白水解酶是C D
61、木瓜蛋白酶、弹性蛋白酶A B、竣肽酶、菠萝蛋白酶C D、转铁蛋白是62A、简单蛋白质B、金属蛋白C、膜蛋白D、核蛋白、有一个肽的组成是、、、、、它的端是封闭的,下列方法中你首先63Ala AspGly Leu2Vai Pro,N选用什么方法作为你测定这一个肽的序列的第一步、胰蛋白酶水解、溟化窗裂解A B、竣肽酶水解、氨肽酶水解、一种非常稳定的小分子量蛋白质的化学结构中，经C D64常是、含有大量的甘氨酸、含有多量的二硫键A B、有较多的络合金属离子、含有脯氨酸、氨基酸和单糖都有和不同构型，组成大C D65DL多数多肽和蛋白质的氨基酸以及多糖的大多数单糖构型分别是、型和型、型和型ADDBL D、型和型、型和型C DLDL L＞有个天然肽的氨基酸顺序为你要证实端第二位的存在，66Pro—Ala—Phe—Arg—Ser,N Ala最好的试剂选择是、、A FDNBB PITC、无水肿、竣肽酶C D、双缩胭反应主要用来测定
67、、A DNA B RNA、胭基、肽C D、在天然蛋白质组成中常见的一个氨基酸，它的侧链在和68pH
7.2都带电荷，这个氨基酸是pHI
3、谷氨酸、组氨酸A B、酪氨酸、精氨酸C D、某一种蛋白质在时，向阴极移动，则其等电点是69pH
5.、＞、A
5.0B=
5.
0、＜、胰蛋白酶专一水解多肽键中C
5.
070、碱性残基端、酸性残基端A NB N、碱性残基端、酸性残基端C C D C、研究蛋白质结构常用氧化法打开二硫键，所用试剂是
71、亚硝酸、过氯酸A B、、硫酸、过甲酸C D、骰肽酶专门水解端倒数第二位是哪个氨基酸形成的肽链72C C、精氨酸、赖氨酸A B、脯氨酸、谷氨酸C D、牛胰岛素由、两条链组成，其中链是73A BB、肽、肽A30B
31、肽、肽C20D
21、抗利尿、血管收缩A BC、促神经发育D、不清楚
75、下列蛋白质中,不是糖蛋白为、免疫球蛋白、溶菌酶A B、转铁蛋白、胶原蛋白C D、垂体后叶加压素在中枢神经系统中的功能是
7476、胰岛素受体具有（）活性、腺甘酸环化酶A B、蛋白激酶C、酪氨酸激酶C、核酸酶活性D
77、某蛋白质为在的缓冲液中进行自由界面电泳,其泳动方向为pl
7.5,pH
6.
0、原点不动、向正极泳动A B、向负极泳动C、从激素原加工为激素的酶切位点往往是
78、
一、一一A Lys—Arg-B Asp—Arg、C—Tyr—Phe—、用对活性肽进行放射免疫测定，作用位点是该肽的
7951、、A TyrB CysC、-NH D、-COOH
2、通常（）使用测定多肽链的氨基末端80A、CNBrB、丹磺酰氯、、胰蛋白酶、蛋白质的变性伴随有结构上的变化是C6mol/HCI D
81、肽链的断裂、氨基酸残基的化学修饰A B、一些侧链基团的暴露、二硫键的折开、氨基酸生物合成的调节，主要依靠C D
82、氨基酸合成后的化学修饰A、氨基酸合成后的脱氨基和转氨基作用B、氨基酸合成途径中，酶的别构效应和阻遏效应C、氨基酸和辅酶互相作用D
83、形成稳定的肽链空间结构,一个重要原因是肽键中的四个原子以及和A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D随不同外界环境而变化的状态、它相邻的两个碳原子处于
84、胰岛素受体本身有）活性、蛋白激酶A A、蛋白激酶BC、酪氨酸激酶C、磷酸二酯酶D、胰岛素受体是一种85A、酪氨酸激酶B、丝氨酸激酶C、蛋白激酶C D、CAMP—蛋白质激酶、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓86A、三级结构C、四B、缔合现象级结构、变构现象、已知某种酉每其活性部位有残基参与D87Arg,lys底物结合，因此可考虑选用哪种柱层析做为分离该酶的关键步骤、纤维素、磷酰化纤维素A DEAE—B、苯基化葡聚糖、三乙基氨基纤维素C D、胰岛素受体和一些生长因子（如）受体，也是一种酶，它是88EGF、酪氨酸激酶、丝氨酸或苏氨酸激酶A B、腺昔酸环化酶、磷酸化酶C D、蛋白参与多种信息传导过程，它是与下列哪一种配基结合的蛋白质89G、鸟甘酸、A BcAMPC、Ca2+D、ATP、在接近中性的条件，下列哪种基团既可为的受体，也可为的供体90pH H+H+、咪噗基、一氨基A His—B lys—£、服基、筑基C Arg—D Cys—、利用基因工程的手段，包括基因的定点突变等改造蛋白质分子，91使之具有更完善，更能符合人类要求的功能，这种技术和学科被称之为、遗传工程、蛋白质工程A B、细胞工程、蛋白质分子结构的预测C D、对一个富含残基的蛋白质，在使用离子交换层析时应优先考虑的是严格控制92His、盐浓度、洗脱液的A BpH、梯度、蛋白质样品上柱时的浓度C NaCID、胶原蛋白中最多的氨基酸残基是
93、脯氨酸、甘氨酸A B、丙氨酸、组氨酸C D、钙调蛋白是一种重要的调控蛋白，参与多种酶作用的调控，它属于
94、跨膜信息传导蛋白家族、钙结合蛋白家族A GB、免疫球蛋白家族、蛋白质激素家族C D、镰刀状细胞贫血病是最早被认识的一种分子病，它是由于血红蛋白的95二条亚基中的两个谷氨酸分别为下述的氨基酸所替代
3、丙氨酸、缴氨酸AB、丝氨酸、苏氨酸C D、蛋白质在下列哪一种水解过程中，由于多数氨基酸被遭到不同程度的破坏，96产生消旋现象、酸水解、酶水解AB、碱水解、都不对C D、要断裂由甲硫氨酸残基的痰基参加形成的肽键，可用
97、胰蛋白酶、尿素AB、漠化氟、弹性蛋白酶C D、测定蛋白质一级结构时，定位二硫键，需将含二硫键的肽段分离，可使用的方法是
98、过甲酸氧化、对角线电泳AB、毓基化合物还原、都不对C D、下列哪一种是目前研究蛋白质分子空间结构最常用的方法
99、光衍射法、圆二色性A XB、荧光光谱、电泳法CD、测定蛋白质在上的结合部位常用方法100DNA、迹、A WesternE|1B PCR、限制性图谱分析、保护足印分析CDDNase I。
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